与NOD1/2相反，一些NLRPs作为称为“炎性小体”的大分子复合物发挥作用。这些多蛋白平台控制半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶caspase-1的激活，从而随后将前白细胞介素1B (pro-IL1B)切割成活性的促炎细胞因子IL1B。caspase-1的激活对于IL1B和IL18的产生至关重要，IL1B和IL18分别结合并激活IL1受体(IL1R)和IL18受体(IL18R)复合物。IL1R和IL18R激活NFkappaB和其他信号级联。

由于炎性小体的激活导致caspase-1的激活，炎性小体可以被认为是IL1R和IL18R信号级联的上游步骤，连接细胞内病原体感知和toll样受体介导的免疫反应通路。单核细胞和巨噬细胞在受到tlr刺激后才表达前il1b (Franchi et al. 2009)。除非有第二个刺激激活炎性小体，否则产生的前IL1B不会转化为IL1B。这种对两种不同刺激的需求允许IL1B/IL18的产生进行严格调控，这是必要的，因为过量的IL-1B产生与许多炎症性疾病相关，如痛风和类风湿关节炎(Masters et al. 2009)。

炎性组中至少有四种亚型，其特征在于NLRP。此外，蛋白质AIM2可以形成炎症。所有激活Caspase-1。NLRP1（NALP1），NLRP3（Cryopyrin，NALP3），IPAF（CARD12，NLRC4）和AIM2炎症都在体内具有明显的生理作用。已经证明NLRP2，NLRP6，NLRP7，NLRP10和NLRP12在体外调节Caspase-1活性，但这是不明确的意义（MariaThasan和MonAck，2007）。

NLRP3和AIM2通过PYD-PYD结构域相互作用结合“包含CARD的凋亡相关斑点样蛋白”(ASC，也称为PYCARD)。这反过来通过CARD-CARD交互吸收procaspase-1。NLRP1和IPAF包含CARD域，可以直接与procaspase-1结合，但两者都受到ASC的刺激。NLRPs的寡聚被认为使前蛋白酶接近，导致“诱导接近”自动激活(Boatright等，2003)。这导致了活性半胱天冬酶四聚体的形成。NLRPs通常被认为是细胞质蛋白，但有证据表明家族成员CIITA的细胞质-核穿梭(LeibundGut-Landmann et al. 2004)和神经元和淋巴细胞的细胞核中组织/细胞依赖的NALP1表达(Kummer et al. 2007);这一举措的意义尚不清楚。