PDGFRA是III型跨膜受体酪氨酸激酶。细胞外结构域由5个免疫球蛋白(IG)结构域组成，有助于二聚和配体结合。胞内区域有一个近膜结构域，在缺乏配体的情况下发挥自抑制受体的作用，以及一个具有激活环和催化裂解的双叶激酶区域(Klug等，2018年)。配体结合后，PDGFRA在细胞内至少有11个酪氨酸残基发生二聚和转自磷酸化。这些磷酸化的残基是pdgfr响应信号通路下游效应子的结合位点(Klug等，2018;Roskoski, 2018)。
在许多癌症中，PDGFRA易受激活突变的影响，包括胃肠道间质瘤(GIST)、黑色素瘤和血癌(Corless et al .， 2011;Wang et al, 2016;Roskoski, 2018)。PDGFRA最常见的突变位点是近膜结构域的V561残基、激酶结构域小叶的N659残基和激酶结构域激活环的D842位点。PDGFRA还存在激活环片段的短缺失(Roskoski, 2018)。激活的蛋白质形式可能来自质膜，类似于野生型受体，然而也有证据表明一些突变体，特别是D842V和V561D主要定位于高尔基膜(Bahlawane et al .， 2014)。激活的PDGFRA突变体在没有配体的情况下信号构成(在Roskoski, 2018;Wang et al, 2016;Klug等人，2018)。