转化的细胞处理因子VIII（FVIII或F8）前体能够实现酪氨酸残基的O-硫化（Pittman DD等人1992; Michnick da等，1994）。生物化学和结构研究表明，人FVIII在FVIII分子上含有六个潜在的酪氨酸硫化位点，即重链上的四个（在氨基酸残基365,737,738和742）中，在轻链的A3子域中（残留物1683和1699）（Pittman DD等人1992; Michnick Da等人1994; Severs JC等人1999; Schmidbauer S等人。2015）。个体或多个酪氨酸残基的诱变诱变表明，所有六个硫化位点都需要调节FVIII活动（Pittman DD等人1992; Michnick da等，1994）。此外，TYR1699至PHE（Y1699F）的诱变证明，在该残留物中的硫酸化是对FVIII与von Willebrand因子（VWF）的高亲和力相互作用（Leyte A等人。1991）。在FVIII的1699处没有酪氨酸硫酸盐的情况下，对VWF的亲和力减少了5倍（Leyte A等人。1991）。当Y1699硫化进一步突出Y1699在Y1699对VWF的结合亲和力时，FVIII和VWF之间的核磁共振的核磁共振（NMR）谱研究显示出显着更大的残留物化学变化变化。对VWF的结合亲和力（Dagil L等人。2019年）。通过使A1699F突变的存在显而易见的是，使得血友病A的突变显而易见的是，可能导致与VWF的相互作用降低和降低的等离子体半衰期（Higuchi M等，1990; 1990; vanDen Biggelaar M等人。2011）。由于Y1699的突变，反应性事件描述了FVIII前体的缺陷O-硫化。