在fcgrie - ige聚集时，LYN激酶磷酸化了β和γ亚基的ITAM(基于免疫受体酪氨酸的激活基元)中的酪氨酸残基。关于LYN激酶和FCERI最初参与的详细机制尚不完全清楚，但已经提出了两种不同的模型。一个模型假设，一小部分LYN在激活前与FCERI的β亚基组成结合。FCERI的聚集通过与并置受体结合的LYN促进一个FCERI的转磷酸化(Vonakis et al. 1997, Draber & Draberova 2002)。另一种模型假设，在富含糖鞘脂、胆固醇和糖基磷脂酰肌醇锚定蛋白的脂筏中观察到LYN, FCERI在聚集后迅速易位到脂筏中，在脂筏中被LYN激酶磷酸化。lar或FCERI或两者与脂筏的关联对于启动这一磷酸化过程非常重要(Young et al. 2003, Kovarova et al. 2002, Draber & Draberova 2002)。
Beta亚单位ITAM与规范ITAM有两个不同之处;这两个规范的酪氨酸之间的间隔含有第三个酪氨酸，它比规范的ITAMs短一个氨基酸，因此不适合结合和招募Syk。在三个酪氨酸残基(Y219, Y225和Y229)中，Y219可能在β链功能和LYN招募中起主要作用。这种酪氨酸的突变会显著降低LYN的关联以及Y225和Y229的后续磷酸化。这将导致γ磷酸化减少，SYK招募和激活减少(On et al. 2004)。