病毒核酸被细胞样式识别受体（PRRS）感测，例如钻石-i样受体（RLR）。RLRS激活称为线粒体抗病毒信号蛋白（MAV）的适配器蛋白质。MAVS recruit recuare TBK1（肿瘤坏死因子（TNF）受体相关因子（TRAF）家庭成员相关的NF-κB活化剂（罐） - 缠结激酶1）和/或其关闭同源物抑制剂-Kappa-B激酶（IKK）epsilon（ikkε或ikbke）通过Trafs（Fitzgerald Ka等人。2003; Fang R等人。2017）。TBK1 / IKBKE的酶活性是通过磷酸化Ser172启动位于所述TBK1的T环和IKKε激酶结构域，其是用于激酶活性的增强是必要的（岛田T等人1999;基肖尔马布N等人2002;MA X等。2012; GU L等人。2013）。TBK1形成同型二聚体（Larabi A等人2013; Tu D等人2013）和结构研究表明，TBK1的二聚化排除了CIS（Larabi A等，2013）中的自磷酸化和活化。Ikbke也是一二聚体（Nakatsu Y等，2014）。诸如ikks之类的其他激酶也涉及TBK1 / IKBKE激活（Fang R等人2017）。此外，在HEK293细胞中Lys30和Lys401上的K63连接的多覆型TBK1 / Ikbke激活（Tu D等人2013;周AY等，2013）。

激活的TBK1和IKBKE依次触发干扰素调节因子3 (IRF3)和IRF7的磷酸化以及随后I型干扰素(IFNs;干扰素-α/β)。I型ifn可诱导大量被称为干扰素刺激基因(ISGs)的抗病毒基因的表达。

许多病毒已经进化出许多机制，通过在TBK1/IKBKE激酶水平发挥作用来逃避I型ifn的抗病毒作用。例如，SARS-CoV-2非结构蛋白13 (nsp13)结合并阻断TBK1磷酸化，而nsp6结合TBK1抑制TBK1介导的IRF3磷酸化(Xia H et al. 2020)。SARS-CoV-2膜蛋白M与MAVS和TBK1相互作用，从而阻止MAVS信号体的形成(Zheng Y et al. 2020)。