像所有细胞外丝氨酸蛋白酶抑制剂（Serpins）的血浆蛋白酶C1抑制剂（C1-INH，惯例1）通过内质网（ER）-GOLGI途径（PAN S等人。2011）分泌。六（C1-INH）主要以肝细胞生产，达到健康个体血浆浓度为0.21-0.39g / L（Prandini Mh等人。1986; Wouters d等人2008）。可以从外周血单核细胞，成纤维细胞和内皮细胞（Katz Y＆Strunk RC 1989等其他细胞类型中生产和分泌的浆液1。Schmaier Ah等人1989; Prada Ae等，1998）。六浆化是高糖基化的血浆蛋白，携带N-和O-聚糖（Stavenhagen K等，2018）。六浆化物属于丝氨酸蛋白酶抑制剂（Serpin）超家族的结构性相似但功能多样的蛋白质，其使用构象变化来抑制靶酶（Silverman Ga等，2001; Gettins PG 2002; Law Rh等人2006）。蛇素是球状蛋白质，具有7-9α-螺旋的保守结构和3β-褶皱板和突出的反应中心环（RCL）（Silverman Ga等，2001; Gettins PG 2002; Law Rh等人2006; SanraattanaW等人。2019）。在天然血清中，位于蛇素的叔芯外的RCl形成柔性拉伸约20个氨基酸，这在溶剂暴露的环境中提供了结构柔韧性。它们通过涉及RCl的切割及其插入β-片材A（Gettins PG 2002; Pan S等人2011; Khan Ms等人2011）的自杀衬底机制对其靶蛋白酶作用于其目标蛋白酶。结果，组合变化发生在最终捕获和灭活靶向蛋白酶的蛇素中（Gettins PG 2002; Pan S等人。2011; Khan Ms等，2011; Sanraattana W等，2019）。 Serpins are conformationally labile and many of the disease-linked mutations of serpins result in misfolding or in formation of inactive, pathogenic polymers (Law RH et al. 2006). Under normal physiological conditions, SERPING1 (C1-INH) inhibits the activated forms of the serine proteases involved in the complement pathway (C1r and C1s), the contact system (FXIIa, FXIa, and kallikrein) as well as fibrinolytic proteases such as plasmin, tPA, and uPA (Sim et al. 1979; Arlaud et al. 1979; Kaplan AP & Ghebrehiwet B 2010).