RAS蛋白在有源GTP结合状态和无活性GDP绑定状态之间循环。GTPase活化蛋白（间隙）刺激RAS蛋白的低固有GTP酶活性，将活性转化为无活性形式，而鸟嘌呤核苷酸交换因子（GEF）刺激GDP的内在解离，允许其用GTP替代并随后对RA的替代品。RAS中的致病突变通过有利于RAS的积累来促进组成型信号传导。绝大多数这些突变是G12，G13和Q61的功能突变的丧失。这些突变通过干扰对GTP的γ磷酸盐的亲核攻击来破坏RAS蛋白的GTP酶活性。较小的Ras突变比例增加了内在的GDP解离率，而其他突变会干扰与差距的RAS相互作用（在先前等，2012; Pylayeva-Gupta等，2011;斯蒂芬等，2014;萨马尔和Poulikakos，2014年）。
