Rab GTP酶是涉及膜运输的外周膜蛋白。通常通过与涂层组件，电动机，束缚因子和捕获的间接相互作用，RAB GTP酶作为几乎所有膜贩运过程中的多方型组织者在真核细胞中。为了执行这些不同的进程，RAB GTP酶在有源GTP绑定形式和非活动的GDP绑定形式之间互连。GTP结合的活化形式通过与多个效应分子的特异性相互作用（Zerial＆McBride 2001，Stenmark 2009，Stenmark 2009，Zhen＆Stenmark 2015，Cherfils＆Zegghouf 2013）介导膜输送。通过GTP水解从GTP到GDP键的转化，其不仅由RAB蛋白的内在GTP酶活性驱动而且也是通过GTP酶活化蛋白（间隙）催化的。间隙不仅提高了GTP水解的速率，而且还涉及兔子的失活，确保它们在正确的膜上灭活。人体细胞含有多达70 rab和至少51个推定的RAB间隙（PFEFFER 2005）。只有少数这些间隙与特定的RAB基质相匹配。TRE-2 / BUB2 / CDC16（TBC）含有域的RAB特异性间隙（TBC / RABGAPS）是RAB调节剂的关键家族，其中TBC结构域通过促进RAB的GTP酶活性来促进RAB的灭活（Pan等人。2006年，Frasa等人2012年，Stenmark 2009）。研究表明，TBC / rabgaps不仅仅是兔子的负调节剂，并且可以整合RAB和其他小GTP酶之间的信号传导，从而调节细胞内贩运等多种细胞过程（FRASA等，2012）。