S100A8和S100A9是炎症过程和免疫应答的钙结合调节剂（也称为迁移抑制因子相关蛋白8（MRP8）和MRP14）。S100A8＆S100A9在嗜中性粒细胞中组成型表达，骨髓来源的树突细胞，血小板，破骨细胞和肥大软骨细胞（黑森PA等人，1993;库马尔A等人2003;希利AM等人2006; Schelbergen RF等人2012）。。埃克特RL等人，2004;。Viemann d等人2005;味好MM等人，2005相反，这些分子被下在单核细胞/巨噬细胞，微血管内皮细胞，角质形成细胞和成纤维细胞炎性刺激（黑森PA等人，1993诱导。;许K等人2005）。S100A8和S100A9已知有不同的功能，包括抗菌活性。在感染过程S100A8和S100A9通过招募嗜中性粒细胞输送到组织脓肿。S100A8 S100A9＆主要存在作为S100A8：其被称为钙防卫蛋白异源二聚体S100A9基于其在先天免疫作用（Korndorfer IP等人，2007）。钙防卫蛋白抑制通过细胞外锰Mn（2+），锌的Zn（2 +），以及可能的螯合细菌生长铁Fe（2+），并且因此在感染过程中限制金属离子的可用性（达摩SM等人2013;布罗菲MB等人2012，2013;海登JA等人2013; Gagnon的DM等人2015; Nakashige TG等人2015）。钙防卫蛋白表现出抗微生物活性对广泛的革兰氏阳性和革兰氏阴性细菌病原体包括金黄色葡萄球菌，表皮葡萄球菌，路邓葡萄球菌，粪肠球菌，鲍氏不动杆菌，铜绿假单胞菌，大肠杆菌，志贺氏菌和鲍曼不动杆菌（达摩SM等。2013;凯尔-呸TE等人2011; Nakashige TG等人2015）。

S100A8和S100A9都属于螺旋-turn-helix (EF-hand)钙结合蛋白S100家族。S100蛋白参与了广泛的细胞功能(Donato R et al. 2013;Zackular JP等人2015;Vogl等人，2007)。在细胞内，S100蛋白参与了增殖、分化、凋亡、Ca(2+)稳态、炎症和迁移/侵袭等方面的调节(Donato R et al. 2013)。在感染期间，细胞可以分泌或释放特定的S100蛋白，作为损伤相关分子模式(DAMPs)，并与模式识别受体相互作用，以调节炎症反应(Foell D等，2007;Vogl等人，2007)。此外，这些炎性S100蛋白通过隔离细菌必需的过渡金属，阻止其生长而具有抗菌功能(Zackular JP etal . 2015)。S100蛋白的基本结构单位是一个高度整合的反平行二聚体(Potts BC et al. 1995;海兹曼等人2002; Brodersen DE et al. 1999; Moroz OV et al. 2009; Gagnon DM et al. 2015). All S100 proteins form this structure as homodimers. S100A8 and S100A9 are unique among all members of the S100 family because they preferentially form a heterodimer. Calprotectin (S100A8:S100A9) and other S100 proteins are Ca(2+)-activated regulators (Brophy MB et al. 2012; Donato R et al. 2013). Inside the cell, where the basal level of Ca(2+) is in the nanomolar range, S100 proteins can serve as a sensor of Ca(2+)-mediated signals. In the extracellular milieu, S100 proteins are perpetually (Ca2+)-bound because Ca(2+) concentration is in the millimolar range. Ca(2+) is also known to stimulate formation of higher order oligomers of S100 proteins, including S100A8/S100A9 tetramers (Leukert N et al. 2006; Korndörfer IP et al. 2007). Upon dimerization S100A8 and S100A9 form two metal binding sites at the dimer interface, both of which can bind to Zn(2+) with high affinity (Kd Zn(2+) about 10e-9 M) (Damo SM et al. 2013; Brophy MB et al. 2013). A chelation of Mn(2+) involves a single binding site (Kd Mn(2+) around 10e-7 - 10e-8 M) (Damo SM et al. 2013; Hayden JA et al. 2013; Gagnon DM et al. 2015).

因此，钙防卫蛋白S100A8：S100A9通过靶向过渡金属和螯合这些金属中的处理被称为营养免疫抑制细菌生长。