丝裂原活化蛋白激酶激酶激酶14（MAP3K14又称NIK）是非经典途径的中心信号分量从TNFR2整合信号并激活IkB激酶-α（IKBA）用于触发P100磷酸化和处理（太阳2011）。NIK稳定性的严格控制是必不可少的，以实现非经典的NF-kB的经活化TNFR2信令受控激活。在未刺激的细胞NIK蛋白的水平非常低，这通过泛素化依赖性机制是由于恒定降解（Liao等人，2004）。发生NIK的蛋白酶体降解的上组件的通过TRAF3调节复合物与NIK和TRAF2存在于一个预装配复杂与细胞凋亡1（CIAP1）的蜂窝抑制剂和cIAP2络合（cIAP1,2：TRAF2 :: TRAF3：NIK）。所述的c-IAP的不直接接触TNFR2，而是通过它们的N-末端BIR序包括与域相关联TRAF2（Rothe等人，1995，Shu等人，1996）。TRAF3用作介导K48 CIAP1 / 2-TRAF2 E3复杂和NIK启用之间cIAP1和cIAP2桥接因子联NIK（Zarnegar等人，2008，Vallabhapurapu等人。2008年，李等人2004）的泛素化。
