所述亲水性肺表面活性蛋白SP-A（SFTPA）和SP-d（SFTPD）属于C型凝集素家族。的C型凝集素家族的成员含有N端胶原样结构域和C末端的碳水化合物识别结构域（CRD）（基肖尔马布Ú等人，2006）。该CRD允许结合各种构件，包括碳水化合物，磷脂或电荷图案上的微生物，变应原和垂死的细胞中发现，而胶原区域可以以发起清除机制（基肖尔马布û等与存在于免疫细胞的受体分子相互作用。2006年）。SP-A和SP-d是已知的结合的范围内的该侵入肺部（埃格尔顿P＆里德KB 1999微生物病原体;克劳奇E＆赖特JR 2001;麦科马克FX1＆惠特塞特JA 2002;纳亚克A等人2012;Jakel A等人。2013年）。SP-A和SP-d形式大寡聚结构来协调通过机制肺先天免疫防御可能涉及结合和凝集病原体（宽SF等人，1992; Griese M＆Starosta V 2005;山田C等2006;基肖尔马布ü等2006;张立等2001）。结果表明SP-A与巨噬细胞的直接相互作用，以促进肺炎克雷伯菌，大肠杆菌，金黄色葡萄球菌的吞噬作用，和铜绿假单胞菌（范Iwaarden JF等人，1994;希克曼-戴维斯JM等人，2002;丁J等。2004; Mikerov AN等人2008;吉尔M等人2009）。

SP-A和SP-d被发现结合至细胞外TLR4域（sTLR4）和MD2在钙依赖方式的重组可溶形式，与CRD区域（Yamada等人2006年的参与;山添M等人。2008）。SP-A也显示出与CD14（佐野H.等人，1999）相互作用。涉及基因敲除小鼠，肺过敏症的小鼠模型和感染与细胞表面受体的功能表征一起研究在哺乳动物肺部炎症的控制显示SP-A和SP-d的两个亲和抗炎功能（GUILLOTL等2002;马丹T等人2001年，2005年，2010;王JY＆里德KB 2007; Yamada等2006;山添M等人2008;王G等2010）。引起SP-A的抗炎作用在LPS激发的肺泡巨噬细胞（AM）（吴Y等人。2004）NF-kB的激活性和抑制性蛋白IκB的α（的IkB-α）的积累的抑制。SP-A也抑制肿瘤坏死因子-α（TNFα）和表达诱导由平滑LPS但不是由在人巨噬细胞样细胞系的U937细胞粗糙LPS（佐野H.等人，1999）。此外，SP-A减毒细胞表面平滑LPS和随后的NF-κB活化中TLR4 / MD2表达人胚胎肾（HEK293）细胞（Yamada等人，2006）的结合。像SP-A，SP-d结合到复杂的sTLR4：MD2被发现下调NF-kB的在的TNFα的分泌和激活LPS刺激的AM和TLR4 / MD2转染的HEK293细胞（山添M等人2008）。SP-A和SP-d被认为是由改变预防LPS诱发炎症应答LPS结合到它的受体，TLR4：MD2或CD14（佐野H.等人，1999; Yamada等人，2006;山添M 2008等。）。