HSF1的转录活性已经被证明是由氨基酸221-310组成的调控域控制的(Green M et al. 1995;左J等人1995;牛顿等，1996)。Ser230位于HSF1的这一调控区域，并被结构性和应激诱导磷酸化(Holmberg CI et al. 2001)。磷酸化肽特异性抗体和定点突变分析显示，Ser230位点的磷酸化增强了热休克人K562红白血病和HeLa细胞中诱导的HSF1转录活性(Holmberg CI et al . 2001)。活性钙/钙调素依赖性蛋白激酶II (CaMKII)在体外可使HSF1的Ser230位点磷酸化。此外，CaMKII与含有人hsp70启动子近端HSE的CAT报告质粒一起转染K562细胞后，可增强热诱导的HSF1转激活能力和内源性Ser230磷酸化水平。因此，CaMKII信号可能参与了hsf1介导的反转录激活的正调控。然而，不应排除其他蛋白激酶也可能使Ser230在体内磷酸化的可能性(Holmberg CI et al . 2001)。