真核生物伴侣蛋白TCP-1环复合物（TRiC/CCT）在一组蛋白质的折叠中起着重要作用，其中主要是肌动蛋白和微管蛋白（Altschuler和Willison，2008年综述）。CCT/TRiC是II型伴侣蛋白的一个例子，定义为（与I型相反）在没有辅伴侣蛋白的情况下发挥功能。TriC/CCT是一种多亚单位环形复合体，形成一个圆柱体，包含两个背对背的堆叠环，包围一个空腔，其中基板折叠在ATP依赖过程中发生（Altschuler和Willison，2008年审查）。CCT/TriC包含八个在真核生物中保守的副同源亚单位（Leroux和Hartl 2000；Archibald等人2001；Valpuesta等人2002）。CCT介导的非天然底物蛋白的折叠涉及通过与多个伴侣蛋白亚单位的疏水性接触捕获，然后将蛋白质转移到折叠的中心环腔。虽然折叠是在这个中心空腔中开始的，但是只有5%-20%的蛋白质被释放到了自然状态。其余部分随后被其他伴侣分子重新捕获（Cowan和Lewis，2001年）。这个循环过程可以在目标蛋白分解为天然状态之前重复多次。在细胞中，通过呈现与上游伴侣结合的目标蛋白与CCT结合。在翻译过程中，新出现的多肽链可通过分子伴侣预折叠蛋白（Vainberg等人，1998年）或Hsp70分子伴侣机制（Melville等人，2003年）从核糖体转移到CCT。虽然大多数CCT底物最终以可溶性单体蛋白质的形式分配到天然状态，但α和β-微管蛋白并不常见，因为它们需要额外的辅因子来组装微管蛋白异二聚体（Cowan和Lewis 2001）。