TGFBr2激酶结构域（KD）突变体的磷酸化尚未直接实验检查。由畸形突变靶向的残基被证明损害TGF-β（TGFB1）介导的信号传导 - 精氨酸R528，天冬氨酸D522，酪氨酸Y470，酪氨酸Y470（Grady等，1999，Tanaka等，2000） - 在保守之间人，小鼠，大鼠，鸡肉，斑马鱼和Xenopus tgfbr2。这些残留物，特别是R528，在其他丝氨酸/苏氨酸激酶（Lin等人1992）中也被保守或部分地保守，这表明它们对TGFBR2的催化活性的重要性。因此，TGFBR2 KD突变体TGFBR2 R528H，TGFBR2 R528H，TGFBR2 D522N，TGFBR2 Y470D和TGFBR2 E526Q可能催化不活性，不能磷酸化并激活TGFBR1。

细胞表面上的TGFBR2激酶结构域（KD）突变体及其与TGF-β（TGFB1）的相互作用并未直接检测TGFBR1。然而，由于影响TGFBR2中激酶结构域的突变是激酶结构域中保守残留物的畸形突变，而其余的TGFBR2序列是完整的（Grady等，1999，Tanaka等，2000），TGFBR2 KD突变体预期与细胞表面表达，配体结合和TGFBR1相互作用类似地表现出与野生型TGFBR2类似。