托林和整合蛋白Alphaiib Beta3之间的相互作用在Alphaiib（R995）和Beta3（D723）之间的推定盐桥中断，并在其外部结构域中诱导构象变化，从而增加其对纤维蛋白原和其他ECM配体的亲和力。该盐桥的破坏是必要的，但不足以充分激活。
FERM结构域的瞳孔F3子域具有磷酸酪氨酸结合（PTB）畴折叠。该域与整合蛋白Beta3链内的膜 - 近端（MP）区域相互作用。该相互作用的主要功能是提供卤素和整合蛋白之间的初始强烈连锁，并且该相互作用将键保持在激活所需的分子识别。在血小板SRC激酶和其负调节器CSK与整合蛋白Alphaiibbeta3组成的CSK助理。SRC参与Syk的Alphaibbeta3依赖性激活，并且SRC和Syk都需要引发负责血脂蛋白原的血小板扩展的细胞骨骼事件。
