整联蛋白是通过与细胞外基质（ECM）和肌动蛋白细胞骨架的相互作用调节细胞表面受体的主要细胞表面受体系列，其调节细胞粘附，迁移，增殖和存活。整联蛋白是在细胞表面存在的1型跨膜蛋白，作为α和β亚基的异二聚体，其中分别在人细胞中有18和8种不同的同种型。除了在ECM与细胞骨架之间的介导接触中的机械作用外，整联蛋白还调节胞内信号传导途径，用于治疗细胞骨骼重排和促致毒性信号和促致动态信号传导（在Hehlgans等，2007中审查; Harburger和Calderwood，2009; ATA和Antonescu，2017）。
在该途径中，我们通过整合inalyib Beta3作为代表性示例来描述信令。
在血管损伤生物活性分子如凝血酶，ADP，胶原，纤维蛋白原和血栓检查素的位点进行，分泌或暴露。这些刺激激活血小板，将主要血小板整合蛋白Alphaiibbeta3从静止状态转换为主动构象，在称为整合素灌注或'内输出信号'的过程中。整联素活化是指增强配体结合活性所需的变化。活化的Alphaiibbeta3与纤维蛋白原相互作用，将血小板连接在一起，以形成血小板塞。与纤维蛋白结合的Alphaiibbeta3产生更多细胞内信号（外部信号传导），导致进一步的血小板激活和血小板插头缩回。
在静止状态下，α和β尾巴靠近在一起。该相互作用将膜近端区域保持在弯曲的构象中，其在低亲和力状态下维持Alphaiibbeta3。
整合素Alphaiibbeta3通过与蛋白质山林蛋白的相互作用从其无活性状态释放。塔林与β3细胞质结构域相互作用，破坏α和β链之间的盐桥。细胞质区域中的这种分离触发了细胞外结构域的构象变化，其增加其对纤维蛋白原的亲和力。
在无活性细胞溶质池中存在的山雀，RAP1相互作用适配器分子（RIAM）涉及到瞳孔激活和易位至β3整合蛋白细胞质结构域。