弗林的PDGF-AA夹层

稳定的标识符
R-HSA-186785
类型
反应[过渡]
物种
HOMO SAPIENS.
舱室
路径的位置
一般的
弗林的PDGF-AA夹层
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在生产细胞的ER中PDGF-A和PDGF-B链的二聚化后,二聚体在蛋白质成熟和分泌期间在反式毒品网络中蛋白水解地切割。比率特异性普罗素蛋白转化酶,Furin或相关的转化酶参与ProPDGF形式的转化为活性PDGF形式。PDGF-A链表示为两种不同的同种型,更长且较短的形式。较长的(241AA)不太常见,并且通过18 AA的C末端延伸从较短的一个(196 AA)不同(Beckmann等人。1988,Ostman等人1992)。PDGF-A链在RRKR序列中单独裂解,以86个位置以优势率,分泌的PDGF-AA形式,而PDGF-BB据报道,可以形成至少三种形式的PDGF-BB(Seidah&Prat 2002)。这包括大约24个KDA形式,其保留在溶酶体中,分泌约30kDa形式和大约40kDa细胞表面相关形式。PDGF-B在第81次的“RGRR”序列处处理,第二次夹具,靠近残留物'ARPVT'的位置190(Siegfried等,2005,Ostman等,1992,Holdin&Westermark 1999)。

文献参考文献
PUBMED ID 标题 杂志
1639841 PDGF-AA和PDGF-BB生物合成:GOLGI复合物中的PRORTEIN加工和细胞内保留PDGF-BB的溶酶体降解

Ostman,A.谢谢,J.Westermark,B.哈丁,ch

J Cell Biol. 1992年
10508235. 血小板衍生生长因子的作用机制和体内作用

哈丁,chWestermark,B.

Physiol Rev. 1999年
15207811 PDGF家族:四种基因产品形成五个二聚体同种型

弗雷迪克森,L.李,H.eriksson,U.

细胞因子生长因子转速 2004年
参与者
参加
催化剂活动

Furin [Golgi膜]的丝氨酸型内肽酶活性

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