表皮生长因子受体（EGFR）是ERBB跨膜糖蛋白酪氨酸受体激酶（RK）的跨膜族颗粒的一个成员。EGFR对其配体的结合诱导构象变化，使得UNMSK在EGFR细胞外结构域中的二聚化界面，导致细胞表面的受体同源或异二聚体。EGFR细胞外区域的二聚化触发细胞质EGFR区域的额外构象变化，使得两个EGFR分子的激酶结构域实现催化活性构象。LigAdd在受体的细胞质尾部酪氨酸残基上活化EGFR二聚体反式自磷酸酯。磷酸化的酪氨酸用作募集用于细胞内底物的信号传感器和激活剂的结合位点，然后刺激涉及调节细胞增殖，分化和存活的细胞内信号转导级联。募集含有GRB2和SOS1至磷酸化EGFR二聚体直接磷酸化的复合物，其通过作为GRB2对接位点的磷酸酪氨酸残基，或间接地通过SHC1募集，促进GDP对RAS的GTP交换，导致RAF / MAP激酶级联的激活。GRB2和GAB1复合物的结合与磷酸化的EGFR二聚体导致活性PI3K复合物的形成，将PIP2转化为PIP3，以及AKT信号传导的激活。磷脂酶C-Gamma1（PLCG1）也可以通过作为PLCG1对接位点的EGFR磷酸酪氨酸残基直接募集，其通过EGFR和DAG和IP3信号传导的激活导致PLCG1磷酸化。EGFR信号传导通过泛素连接酶CBL的作用下调。CBL通过EGFR的C尾的磷酸酪氨酸Y1045直接与磷酸化的EGFR二聚体结合，并且CBL通过EGFR磷酸化之后，它变为活性和蛋白酸化磷酸化的EGFR二聚体，靶向它们进行降解。 For a recent review of EGFR signaling, please refer to Avraham and Yarden, 2011.