TLR由Chaperone GP96和CNPy3折叠

稳定的标识符
R-HSA-1678923
类型
反应[绑定]
物种
HOMO SAPIENS.
舱室
路径的位置
一般的
TLR由Chaperone GP96和CNPy3折叠
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GP96(也称为GRP94,HSP90B1),内质网中的HSP90级值,用作一些整合和收费的受体的伴侣。来自GP96敲除小鼠的巨噬细胞或B细胞具有TLR2,4,5,7和9的废除功能,但不是TLR3(杨Y等,2007,Liu B和Li Z 2008,Staron M等2010)。GP96与TLRS相互作用并通过其C末端疏水结构域整合,由残留物652-678(WU S等,2012)形成。GP96以ATP依赖性方式用作V形二聚体,但是仍然不明确于ATP水解依赖性GP96的依赖性构象变化(Li Z和Srivastava PK 1993)。

GP96与CNPy3共同形成复合物,也称为PRAT4A。GP96-CNPY3促进了TLR的适当翻译后的外构造折叠,但不是TLR3(Liu B等,2010)。

文献参考文献
PUBMED ID 标题 杂志
17275357 热休克蛋白GP96是用于造成的负荷受体的主伴侣,在巨噬细胞的先天功能中很重要

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阿尔顿,M杨,Y.刘,B.李,J.沉,yzúñiga-pflücker,jcAguila,HL.Goldschneider,I.李,Z.

血液 2010年
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