MMP1, 2, 3, 7, 8, 9, 12, 13对明胶的降解

稳定的标识符
r - hsa - 1454757
类型
反应(省略)
物种
智人
路径浏览器中的位置
一般
MMP1, 2, 3, 7, 8, 9, 12, 13对明胶的降解
点击上面的图片或在这里在路径浏览器中打开这个反应
由于路径布局的限制,该反应的布局可能与路径视图中的不同

明胶是在胶原蛋白部分或完全展开时形成的,而纤维胶原蛋白的规则三重螺旋结构是明胶。在体内,一旦胶原蛋白最初被(胶原酶)切割成经典的3/4和1/4片段,它们在体温下迅速变性,并被明胶酶和其他非特异性组织蛋白酶降解(Chung et al. 2004)成半固态胶体。MMP2和MMP9是主要的明胶酶(Collier et al. 1988, Wilhelm et al. 1989),通常分别被称为明胶酶A和明胶酶B (Murphy & Crabbe 1995)。然而许多其他基质金属蛋白酶白明胶酶活动,包括MMP1(墨菲et al . 1982年,Isaksen & Fagerhol 2001,钟et al . 2004年),MMP3(下巴et al . 1985年,Isaksen & Fagerhol 2001), MMP7 (Isaksen & Fagerhol 2001), MMP8 (Isaksen & Fagerhol 2001) MMP10 (Sanches-Lopez et al . 1993), MMP12(钱德勒et al . 1996), MMP13 (Knauper et al . 1993年,Isaksen和Fagerhol 2001), MMP16 (Shofuda等人1997),MMP17 (Wang等人1999),MMP18 (Spinucci等人1988),MMP19 (Stracke等人2000)和MMP22 (Yang和Kurkinen 1998)。

文献引用
PubMed ID 标题 杂志 一年
9092507 三种膜型基质金属蛋白酶(MT-MMPs)在大鼠血管平滑肌细胞中的表达及有和无跨膜结构域的MT3-MMPs的特性

Shofuda KYasumitsu HNishihashi,杨爱瑾,K宫崎骏,K

生物。化学。 1997
8920930 巨噬细胞金属弹性酶降解基质和髓磷脂蛋白,并处理肿瘤坏死因子-融合蛋白

钱德勒,年代安东尼JLury J井,克

生物化学与生物物理 1996
10551873 人膜4型基质金属蛋白酶催化结构域的催化活性和底物特异性

王,Y约翰逊,基于“增大化现实”技术你们,求出戴尔,

生物。化学。 1999
9651395 鸡胚成纤维细胞基质金属蛋白酶(CMMP)的克隆与鉴定。CMMP、Xenopus XMMP和human MMP19在催化结构域都有一个保守的独特半胱氨酸

杨,M哈·M

生物。化学。 1998
8463259 嵌合蛋白揭示的锌结合和血凝素域编码序列在胶原酶和基质蛋白酶-2底物特异性中的作用

Sanchez-Lopez R亚历山大,厘米阿,BehrendtsenBreathnach RWerb Z

生物。化学。 1993
10809722 人基质金属蛋白酶催化区域的生化特征19。作为一种有效的基底膜降解酶的证据

Stracke,乔赫顿,M斯图尔特,米Pendas,是史密斯,BLopez-Otin C墨菲,GKnauper V

生物。化学。 2000
2551898 sv40转化的人肺成纤维细胞分泌一种92-kDa IV型胶原酶,与正常人巨噬细胞分泌的相同

威廉,SM科利尔(Marmer村提单艾森,阿兹格兰特,遗传算法戈德堡、胃肠道

J临床生物化学 1989
2834383 H-ras癌基因转化的人支气管上皮细胞(TBE-1)分泌一种能降解基底膜胶原的金属蛋白酶

科利尔(威廉,SM艾森,阿兹Marmer村提单格兰特,遗传算法苏打水,杰Kronberger,他,CS鲍尔,EA戈德堡、胃肠道

生物。化学。 1988
11577169 钙保护素通过隔离锌抑制基质金属蛋白酶

Isaksen BFagerhol,可

MP,摩尔。病理学研究。 2001
2845110 ras癌基因转化成纤维细胞分泌的明胶降解IV型胶原酶的纯化

Spinucci CZucker年代曼,JMLysik, RMImhof B需要N李欧塔,打乱阵脚,H

j .国家的。癌症本月。 1988
参与者
参与
催化剂活性

MMP1-3、7- 9,12、13[细胞外区]金属内肽酶活性

直向同源事件
撰写
综述了
创建
引用我们!