胶原蛋白原纤维直径和空间组织依赖于种类，组织类型和发展阶段（Parry 1988）。成熟组织中的胶原型原纤维的长度主要是未知的，但在肌腱中可以以毫米测量（Craig等，1989）。从成人牛角膜基质中分离的胶原蛋白原纤维在横截面中具有〜350个胶原分子，在生长尖端（Holmes＆Kadler 2005）下逐渐减少到三个分子。

胶原酶的经典视图是它们主动地放松了三重螺旋链，该过程称为分子构造（总体2002，Bode＆Maskos 2003），然后优先地切割α2链，然后是剩余的链（Chung等人2004）。最近，有人提出，胶原蛋白原纤维存在于受保护和弱势群体（Stultz 2002，Nerenberg＆Stultz 2008）之间的平衡。胶原的原型三螺旋结构不适合胶原酶MMP的活性位点。此外，剪粘接键不是溶剂暴露，因此胶原酶活性位点不可接近（Chung等人，2004年，Stultz 2002）。人们意识到胶原蛋白必须局部地展开到非三螺旋区域中以允许胶原溶解。使用圆形二色性和差扫描量热法的观察结果证实，胶原纤维（Makareeva等人，2008）允许在生理温度下获得MMP（Salsas-Escat等，2010）。

具有切断链的胶原原纤维是不稳定的，蛋白酶无法切割完整的胶原链(Woessner & Nagase 2000, Somerville et al. 2003)。持续的降解导致明胶的形成(Lovejoy et al. 1999)。除I-III型以外的其他类型的胶原蛋白降解的特征不太清楚，但相信以类似的方式发生。

金属蛋白酶(MMPs)在胶原蛋白等多种细胞外大分子的降解中起着重要作用。MMP1 (Welgus et al. 1981)、MMP8 (Hasty et al. 1987)和MMP13 (Knauper et al. 1996)，有时分别被称为胶原酶I、II和III，能够在中性pH下启动形成I、II和III胶原的主要原纤维的螺旋内分裂。从而定义了正常组织重塑事件的速率限制步骤。它们都能切割其他底物，包括其他胶原亚型。胶原酶在单个保守的Gly-Ile/Leu位点切断胶原的α链，该位点约为n端分子长度的3/4 (Fields 1991, Chung et al. 2004)。裂解位点由基序G(I/L)(A/L)表征;G-I - L键被裂解。在I型胶原中，它对应于Uniprot标准α链序列中的G953-I954(在文献中通常称为G775-I776)。目前还不清楚为什么只有这个键被切断，因为母题发生在链上的其他几个地方。MMP14是一种膜相关的MMP，也被称为膜型基质金属蛋白酶1 (MT-MMP1)，能够切割I型、II型和III型胶原(Ohuchi etal . 1997)。