在分子伴侣的帮助下，细胞内蛋白质以溶酶体中的蛋白水解降解为目标。热休克同源71 kDa蛋白（Hspa8）将底物从细胞质运输到溶酶体膜，在溶酶体膜上与溶酶体相关膜糖蛋白2（Lamp2）结合。随后，Lamp2在Hsp90和胶质纤维酸性蛋白（Gfap）的帮助下形成稳定的多聚体复合物。这种多聚体可以将基质转移到管腔中。该复合物的稳定性受Gfap和延伸因子1α（Eef1a1）的动态调节。在自噬过程中，Gfap的磷酸化版本仍然与Eef1a1结合。当GTP可用时，Eef1a1与Gfap分离，并与细胞质中的GTP结合。随后，Eef1a1从溶酶体膜转移到细胞质（Bandyopadhyay U等人，2010）。