交联后，Fc γ受体被隔离在脂筏上，与Src家族的一些酪氨酸激酶结合，并在保守的ITAM序列中酪氨酸残基上进行磷酸化。在Src家族激酶(Src, FYN, FGR, HCK, YES和LYN)的9个成员中，至少有6个已经在吞噬细胞中被识别出来，并与Fc伽马信号介导的启动有关。(Suzuki et al. 2000, Majeed et al. 2001, Kwiatkowska et al. 2003)。其中一些激酶已被发现与特定的受体有关。在单核细胞中发现HCK和LYN与FCGRI有关(Durden et al. 1995)，而只有HCK与FCGRIIA有关(Ghazizadeh et al. 1994)，而中性粒细胞中发现FGR (Hamada et al. 1993)， NK细胞中发现LCK与FCGRIIIA有关(Pignata et al. 1993)。
Src激酶在磷酸化中的作用首先由药理学发现支持，herbimycin A是一种相对特异于Src家族激酶的酪氨酸激酶抑制剂，可有效抑制Fc受体介导的功能(Greenberg et al. 1993, Suzuki et al. 2000)。然而，它们在吞噬作用中的具体参与尚不清楚，因为单个或多个Src家族基因的靶向破坏并未导致吞噬作用的显著改变(Hunter et al. 1993, Fitzer Attas et al. 2000, Suzuki et al. 2000)。HCK、FGR和LYN三缺陷(-/-)巨噬细胞在FCGR介导的吞噬作用中显示出明显的延迟，但这些缺陷并不完全破坏这一过程(Fitzer Attas等，2000)。
酪氨酸残基Y288和Y304 (Y282 Y298根据文献引用,它是6残留短而uniprot条目由于另一个起始密码子的使用),FCGRIIA ITAM序列在胞质域内是关键目标站点由Src家族激酶磷酸化(米切尔,1994)。在FCGRIA和FCGRIIIA中，相关gamma/zeta链的ITAMs中的特定酪氨酸残基被激活的Src家族激酶(SFKs)磷酸化(Park et al. 1993)。