据报道，与叉头关联（FHA）结构域（TIFA）的TRAF相互作用蛋白触发NF-Kappa B介导的炎症反应，对幽门螺杆菌，志贺氏菌，谢氏菌，Yersinia假偶霉菌感染（Gall A等，2017; Milivojevic M等人。2017; Gaudet RG等人2017;García-Weber D等人。2018;周P等人2018）。在感染期间，ADP-庚糖活化的α蛋白激酶1（ALPK1）在苏氨酸9（T9）在TIFA（T9）（周P等人）结合和磷酸化。通过野生型TIFA恢复抗凡士/ - 人胚胎肾脏293T（HEK293T）细胞的缺陷NF-κB活化，但不是由H.Pylori，S.Flexneri，Y.Pseudotublisies的非磷酸化T9A TiFA变体恢复，但不磷酸化TIFA变体（ZimmermannS等人。2017; Gaudet RG等人2017;周P等人2018）。此外，T9A TIFA变体无法脱醇，防止S.屈曲诱导的TIFA的形成：TIFA - / - HEK293T细胞中的TIFA：TRAF6：TAK1-UB络合物（Gaudet RG等人。2015,2017）。不磷酸化的TIFA被认为作为溶液中的内在二聚体存在（Huang Cc等，2012）。当T9磷酸化时，通过其他TIFA二聚体的FHA结构域识别，导致其寡聚化（Huang CC等，2012）。寡聚化TIFA通过诱导TRAF6的寡聚化和多化，促进激活先天免疫应答，这导致TAK1（MAP3K7）和IKK的激活（EA CK等，2004）。