TAK1复合物由转化生长因子- β (TGFB)激活激酶(TAK1或MAP3K7)、TAK1结合蛋白1 (TAB1)、TAB2和TAB3组成。TAK1的激酶活性需要TAB1 (Shibuya et al. 1996, Sakurai et al. 2000)。TAB1可能通过变构机制促进TAK1在激酶激活叶的自磷酸化(Brown et al. 2005, Ono et al. 2001)。TAK1复合物受多聚泛素化调控。TAB2和TAB3与lys63连接的多聚泛素链结合，导致TAK1以不确定的机制被激活。多个TAK1复合物与同一多聚泛素链的结合可能会促进TAK1的寡聚化，促进TAK1的自磷酸化，并随后激活其激酶活性(Kishimoto等，2000)。TAB2/3与多聚泛素化的TRAF6的结合可能会促进TRAF6对TAB2/3的多聚泛素化(Ishitani et al. 2003)，这可能会导致TAK1复合物内构象的变化，从而导致TAK1活化。另一种可能是，TAB2/3可能通过与泛素化的NEMO结合，募集IKK复合物;多聚泛素链可能作为高阶信号复合物的支架，使TAK1和IKK相互作用(Kanayama等，2004)。TAB1可能通过变构机制促进TAK1在激酶激活叶的自磷酸化(Brown et al. 2005, Ono et al. 2001)。