在分子伴侣的帮助下，细胞内蛋白质以溶酶体中的蛋白水解降解为目标。热休克同源71 kDa蛋白（HSPA8）将底物从细胞质运输到溶酶体膜，在溶酶体膜上与溶酶体相关膜糖蛋白2（LAMP2a）结合。随后，LAMP2a在HSP90和胶质纤维酸性蛋白（GFAP）的帮助下形成稳定的多聚体复合物。这种多聚体可以将基质转移到管腔中。该复合物的稳定性受GFAP和延伸因子1α（EEF1A1）的动态调节。在自噬过程中，GFAP的磷酸化版本仍然与EEF1A1结合。当GTP可用时，EEF1A1与GFAP分离，并与细胞质中的GTP结合。随后，EEF1A1从溶酶体膜转移到细胞质。这使得p-GFAP可与LAMP2a多聚体复合物中的GFAP结合（Bandyopadhyay U等人，2010）。在大鼠身上进行了证实这种结合的实验。