在分子伴侣的帮助下，细胞内蛋白质以溶酶体中的蛋白水解降解为目标。热休克同源71 kDa蛋白（HSPA8）作为组成性伴侣，结合细胞质中含有KFERQ结构域的底物。因此，HSPA8：底物复合物从细胞质转移到溶酶体膜，在溶酶体膜上与溶酶体相关膜糖蛋白2（LAMP2a）结合。随后，HSPA8被释放，热休克蛋白HSP90结合到LAMP2a的溶酶体腔端。然后，该LAMP2a复合物多聚成700 kDa实体，并通过胶质纤维酸性蛋白（GFAP）的结合而稳定（Bandyopadhyay U等人，2010）。随后，基质展开并内化到管腔中。在大鼠模型上进行了证实这种结合的实验。