Cip / Kip细胞周期蛋白依赖性激酶(CDK)的磷酸化抑制剂CDKN1A (p21Cip) CDKN1B (p27Kip1)和CDKN1C (p57Kip2)守恒的酪氨酸残基Y77,关口Y91,分别可以从绑定的绑定non-inhibitors inhbitors将其转换到细胞周期蛋白通过移动或与D CDK6复合物的活性部位到或CDK6。以CDK2:CCNA复合物(Grimmler et al. 2007)和CDK4:CCND1复合物(James et al. 2008, Patel et al. 2015)相关的CDKN1B为例对这一机制进行了最详细的研究。关于这个话题的回顾，请参阅Blain 2008。
CDKN1A可被蛋白酪氨酸激酶ABL1磷酸化于酪氨酸残基Y77处(Hukkelhoven et al. 2012)。CDKN1B可以在酪氨酸残基磷酸化关口,也可能在相邻Y89,由蛋白质酪氨酸激酶ABL1 (Grimmler et al . 2007年,詹姆斯等人。2008年,雷等人。2009年,Ou et al . 2011年),林恩(Grimmler et al . 2007), SRC (Larrea et al . 2008), JAK2 (Jakel et al . 2011年)和PTK6 (Patel et al . 2015年)。CDKN1C可被蛋白酪氨酸激酶ABL1磷酸化于酪氨酸残基Y91处(Borriello et al. 2011)。
来自细胞周期蛋白D-结合的CDK4或CDK6的活性部位的酪氨酸磷酸化3-10螺旋的酪氨酸磷酸化的3-10螺旋，通过允许ATP与活性位点允许ATP结合来增加CDK4或CDK6的催化活性增加，而且通过使能活化CDK7与细胞周期蛋白H络合物中CDK4或CDK6磷酸化磷酸化的磷酸化（Ray等人2009）。
src介导的酪氨酸残基Y88上的CDKN1B磷酸化被证明会降低CDKN1B的蛋白稳定性(Chu et al. 2007)。
在几种细胞系统中没有过表达BCR-ABL或SRC系列酪氨酸激酶，酪氨酸磷酸化的P27是不可检测的或非常低的丰度物种（Ishida等，2000，Jaimes等，2008，Grimmler等，2007）那样没有优先与CDK4联系（Jaimes等，2008）。因此，P27的酪氨酸磷酸化不太可能是P27结合CDK4的全部活性的唯一解释：在先前的研究中报告的CCND复合物（Blain等，1997，Coulonval等，2003，Bockstaele等，2006）。已经提出，除了CIP / KIP CDK抑制剂的酪氨酸磷酸化之外或替代CDK4或CDK6和细胞周期蛋白D的CIP / KIP络合物的化学计量决定了它们的抑制作用，其中多于一个多种CDKN1a，CDKN1b的结合或者需要CDKN1C来实现CDK4 / 6：CCND复合物的抑制（由Paternot等，2010）。