胞质羧肽酶(CCPs)催化谷氨酸残基从α -和β -微管蛋白的c端尾部去除。这些谷氨酸残基要么在聚谷氨酰化反应中被酶添加，要么在去糖化后从α -微管蛋白中去除基因编码的谷氨酸残基，生成delta - 2微管蛋白(Kimura et al. 2010, Rogowski et al. 2010)。CCPs是金属肽酶MC家族、M14家族、M14D亚家族的成员(Kalinina etal . 2007, Rodriguez de la Vega etal . 2007)。小鼠Ccp1、2、3、4和6在功能上是同源的，可以从微管蛋白(α -肽键)中去除线性添加的谷氨酸，而Ccp5专门去除作为聚谷氨酸酰化反应第一步生成的分支点谷氨酸(γ -肽键)(Rogowski et al. 2010;侵权等，2014年)。人类蛋白的催化活性是根据其小鼠同源物的特性和培养细胞中表达的人类蛋白的有限研究推断的(Rogowski等，2010年)。在这种情况下，聚谷氨酰胺化仅在聚谷氨酰胺化微管中的一个微管蛋白原丝上任意显示。