Aurora激酶A（Aurka）在丝氨酸残留S95上磷酸化磷酸盐。该残余物在小鼠中保存，并在用于鉴定PHLDA1中的用于鉴定Aurka靶位点的重组小鼠蛋白中的S98匹配。虽然Aurka激酶活性需要催化回物内苏氨酸残基T288的磷酸化（Walter等人，2000），但在磷酸化的背景下，尚未具体检查磷酸化磷酸化，因此因此被视为不磷酸化的Aurka。AURKA介导的磷酸通过一个未知的泛素连接酶，其触发PHLDA1的降解，并可能有助于AURKA在乳腺癌的致癌作用促进PHLDA1泛素化。不磷酸化的Phlda1有助于Aurka泛素化和降解，但尚未确定泛素连接酶和细胞周期定时的同一性（Johnson等，2011）。

PhLDA1涉及肿瘤抑制剂和癌基因。作为推定的肿瘤抑制剂，PHLDA1可以通过促进细胞死亡（Park等人1996，NEEF等人，Hossain等人2003，Hayashida等，2006，Oberst等，2008）或抑制蛋白质合成（Hinz等等。2001）。ErbB2（HER2）阳性乳腺肿瘤中较高水平的PHLDA1与对ERBB2抑制剂的敏感性增加，Lapatinib（Li等人2014）。

在雌激素受体阳性肿瘤中，较高水平的PHLDA1与激素治疗后癌症复发和远处转移的风险增加，这可能取决于NF-Kappa B（NFKB）复合体的伴随的上调（Kastrati等，2015）。

PHLDA1也被报告为IGF1的抗凋亡效果的介质（Toyoshima等，2004）。这些研究表明，在某些环境中，PHLDA1可能具有致癌作用。

验证肽表达的调节尚未完全阐明。PHLDA1转录可以由活性雌激素受体直接刺激（Marchiori等，2008，Kastrati等，2015），可能与NFKB Complex（Kastrati等，2015）合作。间接地，在雌激素和NFKB依赖性方式中间接地，微小RORNA miR-181a和miR-181b增加，增加了PHLDA1 mRNA的稳定性（Kastrati等，2015）。ERK1（MAPK3）或ERK2（MAPK1）响应于ERBB2或EGFR激活，也可以参与PHLDA1上调，可能通过也涉及JAK2和Stat3的路线（Oberst等，Li等，2014，Lyu等人。2016）。据响应于细胞应激（如热冲击（Hayashida等人，2006），内质网胁迫（Hossain等人2003）和氧化应激（Park等，2013），也可以上调。