在未刺激的细胞中，APC是以依赖于其与轴切的关系的方式覆盖的K63。尽管APC络聚素的精确定时尚不清楚，但是通过删除GSK3激酶活性和β-连环蛋白的磷酸突变体存在，表明需要形成功能性破坏复合物。破坏复合物形成也依赖于轴蛋白水平，这可以至少部分地通过其泛素化和雄性的平衡来调节（Kim等，2008）。
在WNT3A刺激后，APC K63多覆后与APC-AXIN相互作用的破坏重合（TRAN和POLAKIS，2012）。有趣的是，另一项研究表明，DVL是WNT信号传导（Tauriello等，2010）上的K63，表明WNT信号传导促进暂官-K63多泛素结合配偶体的变化以使易于破坏复合物和促进途径激活的可能模型。或者，APC K63多聚泛素可以保护来自PP2A介导的去磷酸化的β-连环蛋白，从而有利于其降解（Su等，2008）。
