用胶原相关肽刺激血小板可导致SLP-76的酪氨酸磷酸化，SLP-76是一种具有多个结合域的接合蛋白(Gross et al. 1999)。SLP-76的磷酸化是由Syk介导的，类似于ZAP-70在t细胞SLP-76磷酸化中的作用(Bubeck-Wardenberg et al. 1996, Hussain et al. 1999, Fasbender et al. 2017)。SLP-76与SYK的酪氨酸磷酸化的c端尾部结合(de Castro et al. 2012)。磷酸化的酪氨酸残基为下游信号蛋白(如Vav、Itk和ADAP)的SH2域提供了一个结合位点(Jordan et al. 2003)。来自SLP76缺陷小鼠的血小板不连接GPVI与下游信号(Clements et al. 1999, Judd et al. 2000)。通过SLP-76的GPVI信号似乎不需要LAT或GADS (Judd et al. 2002)，这表明其机制与t细胞并不相同。LAT和SLP-76都是p选择素表达和脱粒所必需的，但可能独立发挥作用，或依赖于t细胞不需要的蛋白(Jordan et al. 2003)。