含有GluR2的受体的运输受受磷酸化事件调节的蛋白质相互作用控制。GluR2在近端C末端区域结合NSF和AP2，在极端C末端区域结合PICK和GRIP1/2。GluR2与NSF的相互作用对于维持含GluR2的AMPA受体在基础水平和突触活动条件下的突触水平是必要的。GluR2与GRIP的相互作用有助于将AMPA受体锚定在突触上。在S880处GluR2的磷酸化会破坏握把相互作用，但允许PICK结合。PICK被钙敏感蛋白激酶C（PKC）激活。在基础条件下，在海马突触中，含有GluR2的AMPA受体（GluR2/GluR3）通过内吞和外吞在突触和内体之间组成性循环。GRIP将受体锚定在突触上，而PICK相互作用使受体内部化，NSF帮助维持突触受体。小脑星状细胞主要含有GluR3同源物作为钙通透性受体。GluR3和GRIP的相互作用被GluR3中相当于S880残基的磷酸化通过PICK相互作用破坏。在重复性突触前活动的条件下，在突触上存在缺失AMPA受体的GluR2的PICK依赖性去除和含有AMPA受体的GluR2的选择性掺入。含有GluR2的AMPA受体首先通过PICK传递到表面，并通过NSF依赖机制（Liu SJ和Cull Candy SG Nat Neurosci）动员到突触。2005年6月；8(6):768-75)