胰高血糖素样肽-1（GLP-1）被肠中的L细胞分泌，响应于葡萄糖和脂肪酸。GLP-1循环到胰腺的β细胞，其中将G蛋白偶联受体，GLP-1R在质膜上结合。结合激活异映上的G-蛋白G（S），使G（s）的α亚基交换GDP并从β和γ亚基解离。
活化的G（s）α亚基与腺苷酸环酶VIII（腺苷酸环酶VIII，AC VIII）相互作用，并激活AC VIII以产生环状amp（CAMP）。然后营地有两种影响：1）阵营激活蛋白激酶A（PKA）和2）阵营激活EPAC1和EPAC2，两个胍基核苷酸交换因子。
CAMP与PKA的结合导致PKA的催化亚基与调节亚基解离并成为活性激酶。已知PKA通过关闭ATP敏感钾通道，关闭电压门控钾通道，从内质网释放钙，影响胰岛素分泌颗粒，以增强胰岛素分泌，并影响胰岛素分泌颗粒。PKA行动的确切机制不完全已知。在营地长期增加后，PKA转向核，其中调节PDX-1和CREB转录因子，激活胰岛素基因的转录。
AC VIII生产的营地也激活EPAC1和EPAC2，催化GTP对G-蛋白的GDP交换，特别是RAP1A。RAP1A调节胰岛素分泌颗粒，并被认为激活RAF / MEK / ERK促进途径，导致扩散β细胞。EPAC蛋白还与内质网上的RYR钙通道，ATP敏感钾通道的SUR1亚基和PCOLO：RIM2钙传感器在质膜上与RYR钙通道相互作用。