IRE1α是一种单通道跨膜蛋白，位于内质网（ER）膜中。IRE1α的C端位于胞质溶胶中；N端位于内腔。在无应力细胞中，IRE1α存在于与BiP的非活性异二聚体复合物中，使得内腔中的BiP结合IRE1α的N端区域。在内质网中积累未折叠蛋白质后，BiP结合未折叠蛋白质，IRE1α：BiP复合物解离。解离的IRE1α随后形成同型二聚体。最初，管腔N端区域配对。随后是细胞溶质C末端区域Ser724处IRE1α的反式自身磷酸化。磷酸化引起构象变化，允许二聚体结合ADP，导致进一步的构象变化以产生IRE1α的细胞溶质C末端区域的背对背配对。完全配对的IRE1α同源二聚体具有内核糖核酸酶活性并切割编码Xbp-1的mRNA。释放26个残基的多核糖核苷酸，并重新连接原始Xbp-1 mRNA的5'和3'片段。拼接的Xbp-1信息编码Xbp-1，一种有效的转录激活剂。Xbp-1与普遍存在的转录因子NF-Y结合在许多编码伴侣的基因中的内质网应激反应元件（ERSE）。最近的数据表明IRE1α同型二聚体还可以切割特定的mRNA亚群，包括胰腺β细胞中的胰岛素（INS）mRNA。