人HSP70家族包含至少八种独特的基因产物，其氨基酸序列，表达水平和亚细胞定位彼此不同（Daugaard M等人。2007）。HSP70系列成员显示由以下组成的高度保守的氨基酸序列和结构域结构，其结合和水解ATP（NBD），底座域（SBD），所述底座域（SBD）结合到外部多肽的暴露疏水链段并促进其溶解度/或以动态的ATP依赖方式折叠，以及为基板域提供“盖子”的C域（Zhang P等人2014; Brocchieri L等人2008; Wisniewska M等，2010）。保守的结构域结构整合HSP70蛋白的伴随伴侣功能，使它们能够以ATP依赖方式粘合和释放疏水型疏水性氨基酸的延伸延伸，暴露（Takayama S等人1999; Mayer MP 2013;Daugaard M等人。2007）。通过热休克蛋白40（HSP40）通过热休克蛋白40（HSP40）的初始结合可防止其聚集并“将”它提供给HSP70。HSP70的底物结合能力取决于其与ATP或ADP的结合状态（Kityk R等人2012; Qi R等人2013）。客户端基质通过结合伴侣酮的ATP形式而进入HSP70功能循环，其具有较低的基材亲和力，但与ADP状态相比，具有较低的基材亲和力，但更快的结合和释放速率。客户在裂缝中的相互作用导致NBD的构象变化，即适度增加ATP水解。其次，HSP70与J-蛋白共伴侣HSP40的瞬时相互作用，其对ATP结合的HSP70具有比ADP结合的HSP70更高的亲和力，还刺激了HSP70的ATP酶活性（Wittung-Stafshede P等人。2003）。