虽然这是公认的稳定β-连环蛋白被转运到在Wnt信号通路激活核，机制，控制β-连环蛋白定位尚未完全阐明。β-连环蛋白既不具有NLS也不是NES，并且其定位可能出现如在细胞核和细胞质中（在MacDonald等，2009，齐藤-Diaz等人，2013审查了穿梭和保留之间的复杂平衡的结果）。β-连环蛋白的核条目是独立importins和RanGTPase的（Fagotto等人，1998;横屋等人，1999）和β-连环蛋白已经提出直接与核孔凭借其ARM结构域的结构相似性的复杂相互作用到输入蛋白-βHEAT重复（Kutay等，1997; Malik等，1997）。β-连环蛋白也可能“背负式”进入细胞核中复杂的与其它蛋白质如FOXM1（Zhang等人，2011）或BCL9（汤斯利等人，2004）。一旦在细胞核中，与TCF，BCL9和Pygopu​​s交互可充当β-连环蛋白的锚定（Tolwinski和Wieschaus，2001;汤斯利等人，2004;克里格霍夫等人，2006）。许多降解复合物，包括APC和AXIN的成分也都在细胞核中，并且被认为有助于β-连环蛋白定位（Henderson和Fagotto，2002;聪瓦尔穆斯，2004）。最后，最近的工作揭示了在后Wnt信号通路的激活β-连环蛋白的核定位的Rac1 GTP酶和Jun N末端激酶2（JNK2）的作用，但要阐明了这仍然是机制（Wu等，2008）。