催乳素（PRL）是一种主要由前垂体腺体分泌的激素。它最初是通过刺激乳腺和哺乳期的发展的能力，但现在已知具有许多和多种功能（Bole-Feysot等，1998）。尽管如此，很少有病理学与催乳素受体（PRLR）信号传导的异常有关，尽管已经提出了各种形式的癌症和某些自身免疫障碍的作用（Goffin等，2002）。庞大的文献表明PRL在免疫细胞中的影响（Matera 1996），但PRLR KO小鼠具有未改变的免疫系统开发和功能（Bouchard等，1999）。除了垂体之外，许多其他组织还产生PRL，包括DeCidua和Myometrium，免疫系统的某些细胞，脑，皮肤和外侧腺体，如乳腺，汗水和泪腺（Ben-Jonathan等1996）。垂体PRL分泌的抑制因子源自下丘脑的抑制因子，其中最重要的是多巴胺，通过乳酰酚中存在的多巴胺受体的D2亚类作用（Freman等人。2000）。已经在成年哺乳动物的许多细胞和组织中鉴定了PRL结合位点或受体。通过替代剪接产生的各种形式的PRLR，已在包括人类（Kelly等人）的几种物种中报告（Kelly等，1991，Clevenger等，2003）。

PRLR是细胞因子受体超家族的成员。与该家族的许多其他成员一样，通常认为受体激活的第一步是配体诱导的二聚化，由此与两个受体分子结合的一个PRL分子（Elkins等人2000）。最近的报道表明，在没有配体的情况下，PRLR在血浆膜上预组装（GADD＆CHERVENGER 2006，TALLET等人2011），表明配体诱导的激活涉及预先形成的PRLR二聚体的构象变化（BROUTIN等，2010）。

PRLR没有固有的激酶活性，但与Janus激酶2 (JAK2)相关(Lebrun et al. 1994, 1995)， JAK2在受体激活后被激活(Campbell et al. 1994, Rui et al. 1994, Carter-Su et al. 2000, Barua et al. 2009)。也有报道称jak2依赖于JAK1的激活(Neilson et al. 2007)。人们普遍认为，JAK2的激活是在配体诱导受体激活的基础上通过转磷酸化发生的，这是基于嵌合受体的JAK激活，在嵌合受体中，细胞因子或酪氨酸激酶受体的各种细胞外结构域融合到IL-2受体β链上(见Ihle et al. 1994)。这一激活步骤涉及到JAK2的酪氨酸磷酸化，进而磷酸化细胞内特定酪氨酸残基上的PRLR，导致STAT5的招募和信号传递，这被认为是PRLR最重要的信号级联。STAT1和STAT3的激活也有报道(DaSilva et al. 1996)，还有许多其他信号通路;据报道，在许多不同的细胞系统中，MAP激酶(Shc/SOS/Grb2/Ras/Raf/MAPK)是PRL刺激的结果(见Bole-Feysot et al. 1998)，尽管尚不清楚这种信号是如何传播的。其他级联反应不完全包括Src激酶、黏附灶激酶、磷脂酶C γ、PI3激酶/Akt和Nek3 (clevener et al. 2003, Miller et al. 2007)。蛋白酪氨酸磷酸酶SHP2被募集到PRLR的C端酪氨酸中，可能具有调节作用(Ali & Ali 2000)。PRLR磷酸化酪氨酸可以将胰岛素受体底物(IRS)和其他受体复合物的接合蛋白(Bole-Feysot et al. 1998)。

雌性PRLR纯合子敲除小鼠完全不育，且乳房发育不足(Ormandy et al. 1997)。半卵子在第一次怀孕后不能分泌乳汁，根据遗传背景，这种表型会在随后的怀孕中持续(Kelly et al. 2001)。