ST8SIA2,3,6将Neu5ac转移到N-聚糖的末端Gal

稳定的标识符
R-HSA-1022133
类型
反应[过渡]
物种
HOMO SAPIENS.
舱室
同义词
的阿尔法-2,8-唾液酸N-聚糖除了在由ST8SIAs半乳糖
路径的位置
一般的
ST8SIA2,3,6将Neu5ac转移到N-聚糖的末端Gal
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唾液酸神经氨酸(Neu5Ac)的除N-聚糖包含半乳糖的。唾液酸通常是在N-聚糖的末端位置中。这赋予在中性pH下带负电荷影响的N-聚糖的化学 - 物理和生物特性(对于综述,参见绍尔2000);此外,本变形例可以导致另外的特别长的天线,如聚唾液酸(数百sials的)或聚乳糖重复(几十个二糖重复)(Harduin-麻风病人2001),而修饰对N-聚糖的天线的数量通常较低。
有超过20个唾液酸转移酶在人类中已知的,其中5是公知的作用于N-聚糖。β-半乳糖苷α-2.6唾液酸转移酶1
(ST6GAL1)是唯一已知在N-聚糖(Dall'olio 2000)上转移Neu5ac至Gal的唯一唾液酸转移酶(Dall'olio 2000)。已经表征了第二β-半乳糖苷α-2,6-唾液酸转移酶,但这种酶主要用寡糖(Krz​​ewinski-Recchi等,2003)起作用。也可以通过CMP-N-乙酰氨基甲酸β-半乳糖胺-Alpha-2,3-唾液酸甲酰胺4(ST3GAL4)(ST3GAL4)(ST3GAL4),通过α-2,3-连杆加入全甲基聚乙烯上的GAL。ST8SIA II(ST8SIA2),ST8SIA III(ST8SIA3)和ST8SIA IV(ST8SIA6)具有α-2,8-活性(Angata等,1997,Angata等,2000,Angata&Fuduka 2003)。

文献参考文献
PUBMED ID 标题 杂志
11530204. 人唾液酸糖酶家庭

Harduin-Lepers,avallejo-ruiz,vKrzewinski-Recchi,MASamyn-Petit,B朱利安,S.Delannoy,P

生物杂志 2001年
11425186 SiaLyl-α2,6-乳氰酰氨基 - 结构:生物合成和功能作用

Dall'olio,F.

Glycoconj J. 2000年
10766765. 由三个不同的α-2,8-唾液酸转移酶,ST8Sia IV(PST),ST8Sia II(STX),和ST8Sia III神经细胞黏附分子(NCAM)和寡糖受体聚唾液酸的生物合成差

Angata,K铃木,M.麦基伊芒,J.丁,Y.Hindsgaul,O.福田,M.

J Biol Chem. 2000年
11421344 唾液酸研究的成就与挑战

Schauer,R.

Glycoconj J. 2000年
12603328. 第二人β-半乳糖苷α2,6-唾液酸转移酶,ST6GAL II的鉴定和功能表达

Krzewinski-Recchi,MA朱利安,S.Juliant,Steintenier-lelièvre,mSamyn-Petit,B蒙蒂尔,MDMIR,AMCerutti,M.Harduin-Lepers,aDelannoy,P

欧j生物舒m 2003年
12097641 SialyltransferaseST3GAL-IV通过隐藏Asialoglotoin受体配体作为止血的主要改性剂

Ellies,LG同上,Dlevy,ggWahrenbrock,M.吉斯堡,D瓦尔基,Ale,dt.Marth,JD

Proc Natl Acad Sci U S a 2002年
12765789. Polysialyltransferases:神经细胞粘附分子上的聚态酸合成主要球员

Angata,K福田,M.

生物杂志 2003年
9054414 人STX多亚亚糖酶形成神经细胞粘附分子的胚胎形式。与另一种多晶硅转移酶,PST相比,组织特异性表达,神经沸石过度和染色体定位

Angata,KNakayama,J.Fredette,B.冲,Kranscht,B.福田,M.

J Biol Chem. 1997年
参与者
参加
催化剂活动

ST8Sia2,3,6 [Golgi膜]的α-N-乙酰脲酸盐α-2,8-唾液酸乙烷活性

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