在使用牛膜进行的研究中发现，G蛋白α亚基q (Gq-alpha)的活性形式可以激活磷脂酶C- β -1 (PLC-beta1)。随后，虽然PLCbeta-4的激活是有限的，但所有4种人类亚型都被证明是由Gq激活的。在重组实验中，几个活化的大鼠G α q家族成员被发现以相同的降低效价顺序刺激人plc - β亚型。PLC-beta1刺激略高于PLC-beta3;PLC-beta3的刺激是-2的10倍。PLC-beta2在造血细胞中特异性表达。PLC-beta直接作用于Gq，加速结合GTP的水解，因此PLC-beta是GTP酶激活蛋白(gap)。来自土耳其PLC-beta的c端区域的晶体结构揭示了一种几乎完全由三个长螺旋组成的新折叠，形成一个线圈，沿着其长轴以反平行方向二聚。二聚体界面的程度和凝胶排斥色谱数据表明，plc β是功能二聚体。