基质金属蛋白酶(MMPs)，以前被称为基质蛋白，因为它们在细胞外基质(ECM)的降解中的作用，是锌和钙依赖的蛋白酶，属于基质蛋白家族。它们包含一个典型的锌结合基序HEXXHXXGXXH (Stocker & Bode, 1995)和一个保守的蛋氨酸，形成一个Met-turn。人类有24个MMP基因产生23个MMP蛋白，因为MMP23是由两个相同的基因编码的。所有的MMPs都包含一个n端分泌信号肽和一个带有保守的PRCGXPD基序的前域，该前域在非活性酶中定位于催化位点，半胱氨酸作为催化锌原子的第四个未配对配体。激活涉及到包含半胱氨酸的结构域通过构象改变或蛋白水解裂解的离域，这种机制被称为半胱氨酸开关(Van Wart & Birkedal-Hansen 1990)。大多数基质金属蛋白酶是分泌的，但膜型基质金属蛋白酶是膜锚定的，一些基质金属蛋白酶可能作用于细胞内的蛋白质。不同的结构域决定底物特异性、细胞定位和激活(Hadler-Olsen等，2011)。基质金属蛋白酶受转录、细胞定位(大多数直到分泌后才被激活)、激活蛋白酶(可以是其他基质金属蛋白酶)以及金属蛋白酶抑制剂(如基质金属蛋白酶组织抑制剂)的调控。基质金属蛋白酶因其在ECM分子的降解和去除中的作用而闻名。此外，ECM和其他细胞表面分子的切割可以释放ECM结合的生长因子，一些非ECM蛋白是MMPs的底物(Nagase et al. 2006)。 MMPs can be divided into subgroups based on domain structure and substrate specificity but it is clear that these are somewhat artificial, many MMPs belong to more than one functional group (Vise & Nagase 2003, Somerville et al. 2003).