CSF3（GCSF）是调节生产中性粒细胞和粒细胞（在Panopoulos和Watowich 2008综述）的细胞因子。CSF3循环细胞外作为二聚体和结合到中性粒细胞上的前体单体受体CSF3R（GCSFR）和成熟嗜中性粒细胞（在Futosi等人2013中综述）。CSF3R拥有自己的无催化活性和组成型与激酶LYN（Corey等人，1994）和JAK1（Nicholson等人，1994）相关联。在结合了CSF3二聚体，CSF3R二聚化，被磷酸化，并激活JAK-STAT信号，RAS-RAF-MEK-ERK信号和PI3K信号（在Basu等人。2002年，罗伯茨等人。2005年，Kendricks和2007年Bogoyevitch审查，Touw和van de Geijn 2007）。
在CSF3R二聚后，与CSF3R相关的JAK1是CSF3R胞质结构域酪氨酸残基磷酸化所必需的，这些酪氨酸残基会招募更多的激酶，如JAK2、SYK、HCK和TYK2 (Sampson et al. 2007)。磷酸化的JAK1和JAK2似乎冗余地磷酸化STAT蛋白(STAT1, STAT3, STAT5)，这些蛋白二聚并转运到细胞核中激活基因表达。
CSF3信令还激活RAS途径，导致ERK1和ERK2和细胞增殖的活化。磷酸化CSF3R募集GRB2二者，其可以作为用于RAS脒交换因子SOS和VAV，和PTPN11（SHP2），其通过去磷酸化酪氨酸-32 RAS的激活RAS（班达等人。2015年）的支架作用。SOS或VAV与磷酸化CSF3R协会还未被证实。该途径激活PI3K是不确定的，但似乎继续通过GAB2势必CSF3R。
CSF3R突变可发生在Kostmann病(一种严重的先天性中性粒细胞减少症)的病程中(Zeidler and Welte 2002, Zeidler 2005, Ward 2007, Vandenberghe and Beel 2011)。CSF3R的体细胞突变，主要是c端区域的截断，参与了严重先天性中性粒细胞减少的发病机制，并与急性髓系白血病的进展有关(Dong et al. 1995, Ward 2007综述，Beekman和tou2010, Xing和Zhao 2016)。CSF3R的c端缺失或突变会干扰受体的抑制和转换。CSF3R中Thr-618到Ile-618的突变导致自发二聚和随后的自激活，导致csf3独立信号和慢性中性粒细胞白血病(Maxson et al. 2013)。