过氧化物蛋白质蛋白质进口

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R-HSA-9033241
类型
途径
物种
HOMO SAPIENS.
舱室
路径的位置
一般
过氧化物蛋白质蛋白质进口
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过氧化血剂是小细胞细胞器,其由单个膜限定并含有根据细胞类型的可变蛋白质组成。过氧化合物血氧含量在脂肪酸氧化,甘油酯中的解毒,以及含有乙烯基 - 醚键的醇的甘油磷脂,含有醇键的甘油磷脂(Lohdi和Semenkovich 2014)。过氧化体基质中含有的所有约46个蛋白质通过独特的机制从细胞溶溶胶从细胞溶溶胶进口,这些机制不需要进口蛋白质在穿过膜时展开(Walton等,1995年,在Ma等人审查。2011,Fujiki等等。2014年,Baker等,2016年,DiaS等,2016,Erdmann 2016,Francisco等,2017)。表征的过程似乎涉及通过膜中的可变尺寸的孔传送蛋白质,其包含至少pex5和pex14(从Meinecke等人的酵母同源物推断2010年,在Meinecke等人的审查中审查了酵母孔。2016年)。还观察到寡聚蛋白以过氧异甲烷膜(OTERA和Fujiki 2012),但它们的运输似乎比单体蛋白效率低(Freitas等人2011年,从小鼠同源物推断2015年,在Dia et al。2016)。
在细胞溶溶胶,受体蛋白,Pex5和Pex7中,与货物蛋白中的特定序列基序结合(Dodt等人1995,Wiemer等,1995,Braverman等,1997)。PEX5(PEX5L和PEX5S)的长短同种型结合过氧缺体靶向序列1(PTS1,最初在萤火虫荧光素酶中鉴定的GOOLD等,1989)在大多数过氧化物体基质蛋白上发现;Pex7结合PTS2(最初在大鼠3-酮酰基-CoA硫酶中鉴定Swinkels等,1991)在迄今为止的3种进口蛋白质上发现。然后Pex5,Pex5L的长同种型,然后结合PEX7:货物蛋白质复合物(Braverman等,1998,Otera等人。2000)。pex5s,l与含有pex7的货物蛋白质或pex5l的pex5s,然后在过氧血清膜的含有pex13,pex14,pex2,pex10和pex12的复合物相互作用(Gould等人,1996,Frunsen等,1998,推断来自Reguenga等人的大鼠同源物。2001)。
随后的载体蛋白质在膜上被易于旋转的步骤尚未完全理解。在易位期间,Pex5和Pex7插入膜中(Wiemer等,1995,Dodt等,1995,Oliveira等,2003)并将其一部分多肽链暴露于细胞细胞基质(Rodrigues等,2015)。一个电流模型设想PEX5作为插入由PEX14,PEX13,PEX2,PEX10和PEX12(POCK-译)模块)形成的跨膜筒中的柱塞(FRANCISCO等,2017)。
在将货物递送到基质后,PEX5和PEX7通过需要PEX5和ATP水解的单次泛素(IMANAKA等,1987,THOM和ERDMANN 2006,CARVALHO等,2007)来回收回到胞浆溶质。PEX7不是泛滥,但其再循环需要PEX5单泛症。扩展易位模块的子拷贝用包括环手指蛋白Pex2,Pex10和Pex12将单一遍突蛋白与Pex5的半胱氨酸残基缀合物(Carvalho等,2007年,在Platta等,2016年审查)。然后通过由PEX1,PEX6,PEX26和ZFAND6组成的筛选剂络合物中提取单遍染的PEX5和相关的PEX7(从MIYATA等人的大鼠同源物推断2012)。Pex1和Pex6是与多种细胞活性(AAA)家族相关的ATP酶的成员,一组使用ATP水解能量的蛋白质以改造分子复合物。Pex1和Pex6形成杂六氧化物环,最佳描述为Pex1 / Pex6二聚体的三聚体(从Platta等人的酵母推断出2005年,在Schwerter等人中审查的酵母同源物。2017)。酵母PEX1的数据:PEX6复合体表明,这些ATPSS使用底线螺纹机制来破坏蛋白质蛋白质相互作用(Gardner等,2018)。然后,Pex7也恢复到细胞质醇(Rodrigues等,2014)。一旦在胞嘧啶中,泛素染色的Pex5被USP9X酶促脱脂,也可以通过泛素与Pex5的小代谢物如谷胱甘肽(Grou等,2012)之间的Pex5之间的半胱氨酸残基的亲酯粘合的亲酯脱硫。
过氧血清进口原因缺陷原因人类疾病:Zellweger综合征,新生儿肾上腺疾病,婴儿refsum疾病和根茎癌软骨细胞普通类型1和5(Barøy等,2015年,2012年审查2012,Braverman等,2013,Wanders 2014,Fujiki2016,Waterham等人2016)。

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