人类细胞具有多于60种RAB蛋白质是胞内的膜运输的关键调节剂。这些小GTP酶有助于投放特异性通过定位到不同细胞器的膜，并与效应器，如排序适配器，栓系因子，激酶，磷酸酶和管状囊泡货物（在Stenmark等，2009综述交互; Wandinger-尼斯和Zerial，2014;甄和Stenmark，2015）。

RAB定位取决于许多因素，包括C-末端异戊二烯化，上游的高变区的序列和什么核苷酸结合，以及与RAB相互作用蛋白相互作用（Chavrier等人，1991; Ullrich等人，1993;索尔达蒂等人，1994;法恩斯沃思等人，1994;塞亚布拉，1996; Wu等人，2010;在Stenmark，2009综述; Wandinger-尼斯和Zerial，2014）。最近，RAB全环基金的活性也已经涉及在调节RAB蛋白的定位（布鲁默等人，2103; Schoebel等人，2009;卡布雷拉和翁格曼，2013;甄和Stenmark，2015;在巴尔，2013中综述）

在主动，GTP结合形式，RAB蛋白是膜结合的，而在非活性的GDP结合形式，的RAB被从靶膜中提取，并在复合体与GDP解离抑制剂（GDIS）的可溶形式存在（Ullrich等人，1993;索尔达蒂等人，1994; Gavriljuk等人，2013年）。未激活的和活性形式之间的转换依赖于RAB鸟嘌呤核苷酸交换因子（GEF）和GTP酶激活蛋白（GAP）的活动（Yoshimura等人，2010; Wu等人，2011; Pan等人，2006; Frasa等人，2012; Wandinger-尼斯和Zerial，2014;在Stenmark，2009综述Ishida等人，2016）。

新合成的RABs与RAB护送蛋白CHM(也称为REP1)或CHML (REP2)结合(Alexandrov et al, 1994;Shen and Seabra, 1996)。CHM/REP蛋白是三聚RAB香叶酰香叶酰转移酶(GGTaseII)的底物结合成分，以及RABGGTA和RABGGTB两个催化亚基(Gutkowska和Swiezewska, 2012;Palsuledesai and Distefano, 2015)。REP蛋白将未修饰的与gdp结合的RAB招募到GGTase上，在一个或两个c端半胱氨酸残基上进行香叶酰香叶酰化(Alexandrov et al .， 1994;Seabra等人1996年;Shen and Seabra, 1996;Baron and Seabra, 2008)。在香叶酰化后，CHM/REP蛋白仍然与香叶酰化的RAB形成复合物，并将其护送至目标膜，其中RAB的活性受gap、gef、GDIs和膜结合的GDI置换因子(gfs)调控(Sivars et al .， 2003;《Stenmark》，2009; Wandinger-Ness and Zerial, 2014).

不同于RAB GAPS，其中（至今）都含有一个共享TBC域，RAB全环基金是结构不同的，范围从单体到多亚基复合物（在Fukuda等人，2011综述; Frasa等人，2012; Cherfils和Zeghouf，2013;Ishida等人，2016）。虽然许多含有环基金迄今为止鉴定三个保守结构域GEF的一个 - 的DENN（在正常和肿瘤细胞中差异表达）结构域，所述VPS9结构域和结构域SEC2其他缺乏环基金的保守结构域（在Ishida等人，2016中综述）。基于序列保守和亚单位组织，全环基金可分为6类：含DENND-全环基金，含VPS9-全环基金（均为单体），含SEC2-全环基金（同型二聚体），异源二聚体GEF络合物如RIC1：RGP1中，多亚基TRAPPC GEF，和其他（在Barr和兰布赖特，2010综述;马拉等人，2011; Ishida等人，2016）。对于很多的RAB全环基金仍然没有被确定，但是。