翻译后，许多新形成的蛋白质进行进一步的共价修饰，改变其功能特性。与蛋白质定位相关的修饰包括寡糖片段与膜结合蛋白和分泌蛋白的连接(N-linked和O-linked糖基化)、脂质附着(RAB geranylgeranylation)或糖脂部分(GPI-anchored蛋白质将蛋白质固定在细胞膜上，以及依赖维生素k的羧基与谷氨酸残基的连接。与特定蛋白质功能相关的修饰包括γ羧化作用凝血因子,hypusine形成真核翻译起始因子5A，半胱氨酸残基转化为甲酰基甘氨酸(arylsulfatase激活)，非组蛋白上赖氨酸和精氨酸残基的甲基化(蛋白甲基化)，蛋白质磷酸化通过分泌途径激酶微管蛋白的羧基末端修饰涉及到聚谷氨酸链的添加。

蛋白质泛素化和deubiquitination在调节蛋白质稳定性方面起着重要的作用，与SUMOylation和neddylation，也能调节蛋白质功能。