N-连接的糖基化是用于在内质网中合成和折叠的蛋白质的翻译后改性最重要的形式（Stanley等，2009）。1999年的早期研究表明，当时瑞士 - Prot数据库中约有50％的蛋白质是N-糖基化（Apweiler等，1999）。现在已经确定了分泌途径中的大多数蛋白质需要糖基化以实现适当的折叠。
向蛋白质中加入N-聚糖可以有几个角色（Henthent-Bechor＆Levy 2009）。首先，聚糖增强了ER，GOLGI和细胞膜外部的蛋白质的溶解度和稳定性，其中培养基的组成强烈亲水，其中蛋白质主要是疏水性，难以折叠难以折叠。其次，N-聚糖在蛋白质的折叠和运输过程中用作信号分子：它们具有标签的作用，以确定蛋白质必须与伴侣相互作用，而是将其运输到GOLGI，或者靶向降解主要折叠缺陷。第三，最重要的是，全折叠蛋白质上的N-聚糖参与了各种过程：它们有助于确定在先天免疫或细胞对细胞相互作用中膜受体的特异性，它们可以改变激素的性质和细胞分泌的蛋白质，或细胞内的囊泡系统中的蛋白质。
所有n键聚乙醇源自在ER中合成的共同的14-糖寡糖，其共同翻译成蛋白质，而这在网状内部翻译。该聚糖合成的方法称为N-聚糖前体或LLO的合成，构成了真核生物中最保守的途径之一，并且在一些盲肠中也被观察到。附件通常在共有次氨基氨基-X-苏氨酸内的天冬酰胺残留物中通过称为寡核酸转移酶（OST）的复合物。
在附着在展开的蛋白质上后，聚糖用作折叠过程中的标签分子（也称为Calnexin / Caltreticulin循环）（Lederkremer 2009）。ER中的大多数糖蛋白是需要至少一种糖基化残基以达到适当的折叠，即使已经表明可以折叠在ER中的较小部分的蛋白质，而不会折叠这种改性。
一旦糖蛋白达到了适当的折叠，就通过所有Golgi隔室通过CIS-GOLGI运输，其中通过糖蛋白的性质进一步改性聚糖。该过程涉及相对较少的酶，但由于其组合性质，可以导致几百万不同的可能修饰。这种反应网络的确切形貌尚未建立，代表人类基因组排序后的主要挑战之一（Hossler等人2006）。
由于N-糖基化涉及大量不同的方法，因此从细胞 - 细胞相互作用与折叠控制中，其中一个基因中涉及聚糖组件和/或改性的基因中的突变会导致严重的发育问题（通常影响中枢神经系统）。参与糖基化的基因中的所有疾病都被称为糖基化（CDG）的先天性疾病（Sparks等，2003），并分类为LLO合成途径中的基因的CDG I型I，以及其他用于其他CDG II型的II。