精氨酸甲基化是常见的翻译后修饰;在大鼠肝核中，约2%的精氨酸残基被甲基化(Boffa等，1977)。精氨酸可以通过3种不同的方式甲基化:单甲基精氨酸(MMA);NG,NG-不对称二甲基精氨酸(ADMA)和NG,N -对称二甲基精氨酸(SDMA)。哺乳动物细胞中MMA、ADMA和SDMA的形成是由九种蛋白精氨酸甲基转移酶(PRMTs)家族的成员完成的(Bedford & Clarke 2009)。

I型、II型和III型PRMTs在两个末端胍基氮原子上产生MMA。随后生成的不对称二甲基精氨酸(ADMA)是由I型酶PRMT1、PRMT2、PRMT3、共激活因子相关精氨酸甲基转移酶1 (CARM1)、PRMT6和PRMT8催化的。对称二甲基精氨酸(SDMA)的产生是由II型酶PRMT5和PRMT7催化的。在某些底物上，PRMT7也作为III型酶发挥作用，只产生MMA。PRMT9的活性尚未确定。目前已知的酶中没有同时具有ADMA和SDMA修饰能力的。精氨酸甲基化被认为是高度稳定的;没有精氨酸去甲基化酶已知(Yang & Bedford 2013)。

大多数普拉斯甲酯甘氨酸和富含精氨酸的富含（GAR）图案（Boffa等人。1977）。Carm1甲基酸盐 - ，甘氨酸和富含甲硫氨酸 - 富含PGM）基序（Cheng等人2007）。PRMT5可以在GAR和PGM图案中的二甲烷精氨酸残基（Cheng等人2007，Branscombe等，2001）。

PRMTS被广泛表达，并作为纯化的重组蛋白组成型活性。然而，PRMT活性可以通过PTMS调节，与调节蛋白质，亚细胞分区化和影响酶底物相互作用的因子。PRMT的靶位点受到其基材上其他PTM的存在的影响。最佳特征的例子是组蛋白。组蛋白H3赖氨酸-19乙酰化（H3k18ac）用Carm1（An等人2003，Daujat等，2007），在精氨酸-18（H3R17ME2A）处的非对称二甲基化的组蛋白尾部。H3赖氨酸-10乙酰化（H3K9Ac）通过PRMT5阻断精氨酸-9对称二甲基化（H3R8ME2S）（Pal等人2004）。由PRMT1催化的H4R3ME2A有利于随后的组蛋白H4尾部的乙酰化（Huang等人。2005）。同时，组蛋白H4赖氨酸-5乙酰化（H4K5Ac）使H4R3基序与PRMT1相比，PRMT5的更好的基材，从而将余量从活性ADMA标记移动到H4R3主题的抑制SDMA标记（Feng等人2011）。最后通过PRMT6对Seginine-3（H3R2ME2a）对组蛋白H3的甲基化阻断H3赖氨酸-5的甲基化（H3K4ME3），反之亦然，H3K4ME3的甲基化防止H3R2ME2A甲基化（Guccione等，2007，Kirmizis等。2007年，Hyllus等人。2007）。 N.B. The coordinates of post-translational modifications represented and described here follow UniProt standard practice whereby coordinates refer to the translated protein before any further processing. Histone literature typically refers to coordinates of the protein after the initiating methionine has been removed. Therefore the coordinates of post-translated residues in the Reactome database and described here are frequently +1 when compared with the literature.