历史称为组蛋白脱乙酰酶（HDACs）的赖氨酸脱乙酰酶（KDACs）分为RPD3 / HDA1金属依赖的“古典HDAC家族”（DeRuijter等，2003，Verdin等，2003）和无关的Sirtuins（Milne＆Denu 2008）。系统发育分析将人kdacs分为四个课程（Gregoretti等，2004）：班级我包括HDAC1,2,3和8;IIA类包括HDAC4,5,7和9;类IIB包括HDAC6和10;III类是SIRTUINS（SIRT1-7）;IV级有一个成员HDAC11（Gao等人2002）。III级酶使用NAD + Cofactor进行脱乙酰化（Milne＆Denu 2008，Yang＆Seto 2008），其他类使用金属依赖机制（Gregoretti等，2004）来催化乙酰-1-赖氨酸侧链的水解在组蛋白和非组蛋白蛋白中产生L-赖氨酸和乙酸盐。X射线晶体结构可用于四个人类HDACs;这些结构具有保守的活性位点残留物，表明常见的催化机制（Lombardi等，2011）。 They require a single transition metal ion and are typically studied in vitro as Zn2+-containing enzymes, though in vivo HDAC8 exhibits increased activity when substituted with Fe2+ (Gantt et al. 2006). The structurally-related enzyme acetylpolyamine amidohydrolase (APAH) (Leipe & Landsman 1997) exhibits optimal activity with Mn2+, followed closely by Zn2+ (Sakurada et al. 1996).

HDACs通常是多蛋白转录复合物的一部分，被招募到基因启动子中，在没有直接DNA结合的情况下调节转录。除HDAC8外，所有I类成员都可以是多蛋白复合物的催化亚基(Yang & Seto 2008)。HDAC1和HDAC2相互作用形成几个多亚基配合物的催化核心，包括Sin3、核小体重塑去乙酰化酶(NuRD)和REST辅阻遏物(CoREST)配合物(Grozinger & Schreiber 2002)。HDAC3是沉默的一部分中介的视黄酸和甲状腺激素受体(SMRT)复杂或同源核受体辅阻遏物(NCoR)(李等人。2000年,温家宝等人。2000年,Zhang et al . 2002年,Yoon et al . 2003年,Oberoi et al . 2011年)是参与广泛的过程包括代谢、炎症、和昼夜节律(motis et al. 2013)。

IIa类HDACs (HDAC4， -5， -7和-9)在细胞核和细胞质之间穿梭(Yang & Seto 2008, Haberland et al. 2009)。IIa类HDACs的核输出需要由钙或其他刺激物刺激的磷酸化。它们似乎已经作为酶被进化灭活，在哺乳动物去乙酰化酶结构域(人类的H976)的活性位点获得了酪氨酸残基的组氨酸替代(Lahm et al. 2007, Schuetz et al. 2008)。相反，它们是转录因子MEF2家族的转录辅助抑制子(Yang & Gregoire 2005)。

组蛋白是大多数HDACs的主要底物，但HDAC6主要是细胞质，并作用于α -tublin (Hubbert et al. 2002, Zhang et al. 2003, Boyault et al. 2007)。HDACs还能使p53、E2F1、RelA、YY1、TFIIE、BCL6和TFIIF等蛋白去乙酰化(Glozak et al. 2005)。

组蛋白去乙酰化酶被称为HDAC抑制剂(HDIs)的结构多样的化合物靶向(Marks et al. 2000)。这些可以诱导转化细胞的细胞分化、细胞周期阻滞和凋亡(Marks et al. 2000, Bolden et al. 2006)。一些hdi具有显著的抗肿瘤活性(Marks and Breslow 2007, Ma et al. 2009)，至少有两种已获批准的抗癌药物。

这里所表示和描述的翻译后修饰的坐标遵循UniProt标准做法，坐标指的是任何进一步加工前的翻译蛋白。组蛋白文献通常指的是去除起始蛋氨酸后的蛋白质坐标。因此，本文所描述的Reactome数据库中翻译后残基的坐标与文献相比往往为+1。