缩合蛋白I复合体是进化上保守的，由5个亚基组成:2个SMC(染色体结构维持)家族亚基SMC2和SMC4, 3个非SMC亚基NCAPD2、NCAPH和NCAPG。配合物的化学计量比为1:1:1:1:1 (Hirano and Mitchinson 1994, Hirano et al. 1997, Kimura et al. 2001)。凝集素I和凝集素II共有的SMC2和SMC4亚基是DNA依赖的atp酶，凝集素能够以atp依赖的方式将阳性超圈引入DNA (Kimura和Hirano, 1997)。

浓缩蛋白亚基的蛋白质水平在细胞周期是恒定的，然而浓缩蛋白在有丝分裂染色体上富集。五个亚基中的四个，SMC4, NCAPD2, NCAPG和NCAPH，在有丝分裂和间期HeLa细胞中都被磷酸化，但位点不同(Takemoto et al. 2004)。CDK1 (CDC2)在复杂CCNB(细胞周期蛋白B)磷酸化NCAPD2, NCAPG NCAPH在有丝分裂(木村et al . 1998年,木村et al . 2001年,Takemoto et al . 2006年,墨菲et al . 2008年),但是其他的有丝分裂激酶,如PLK1(圣皮埃尔et al . 2009年),和其他转录后修饰,如乙酰化作用,也可能涉及(Bazile et al. 2010)。对人类细胞系的整体蛋白质组分析发现，凝集素亚基SMC2、SMC4和NCAPH中赖氨酸残基的n6 -乙酰化(Choudhary et al. 2009)。另一项高通量蛋白质组研究表明，凝集素I亚基NCAPD2和NCAPH可能是通过ATM或ATR激酶磷酸化的(Matsuoka et al. 2007)。

冷凝蛋白I是胞质的，只有在前期的核膜破裂后才能进入染色体(Ono et al. 2004)。凝集素I，由cdk1介导的磷酸化激活，通过凝集素II的作用促进前期凝集的染色体的超凝集(Hirota et al. 2004)。AURKB也可能调节凝集素I复合物与染色质的关联(Lipp et al. 2007)。蛋白磷酸酶PP2A独立于其催化活性，将凝析酶II复合物靶向染色质，但不与凝析酶I相互作用(Takemoto et al. 2009)。凝血酶I的完全激活需要在间期CK2修饰位点去磷酸化(Takemoto et al. 2006)。除了在有丝分裂中对染色体凝聚必不可少之外，凝聚素I还可能有助于在前期从染色体臂中移除内聚蛋白，但确切的机制尚不清楚(Hirota et al. 2004)。