大会的胶原纤维和其他多聚体结构

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HOMO SAPIENS.
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大会的胶原纤维和其他多聚体结构
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胶原三聚体在三螺旋的形式,被称为胶原蛋白分子,是从ER分泌之前导出并投放通过高尔基体网络到细胞外空间。对于纤维状胶原即类型I,II,III,V,XI,XXIV和XXVII(Gordon和2010哈恩,里卡德-百隆2011)分泌是伴随与N和C末端前肽胶原的处理。这些处理的分子被称为tropocollagens,被认为是更高阶的胶原结构的单元。它们形成通过过程的细胞外空间,可自发地进行中,但在细胞环境是由许多胶原蛋白结合蛋白,如法西特(原纤维相关胶原间断三螺旋)的监管家人胶原蛋白和小富含亮氨酸的蛋白聚糖(SLRPs)。最终形成的结构依赖于胶原亚型和蜂窝条件。结构包括由主要结构性胶原形成的公知的原纤和纤维I型和II加几种不同类型的超分子组装体的(2010年布鲁克纳)。组织的机械和物理性质依赖于这些含胶原的结构的空间布置和组合物(Kadler等人,1996,肩膀和2009雷恩斯,Birk的&布鲁克纳2011)。

纤维胶原结构通常是异型的,由一种主要的胶原类型和少量的其他类型的胶原组成,例如,I型胶原原纤维与III型和V型相关联,而II型胶原原纤维通常包含IX型和XI型(Wess 2005)。完全由单一胶原类型组成的纤维可能不存在,因为I型和II型纤维分别需要V型和XI型胶原作为成核体(Kadler et al. 2008, Wenstrup et al. 2011)。对胶原原纤维的结构了解大多是通过形成纤维原纤维的胶原获得的,特别是I型胶原,但一些中心特征被认为至少适用于其他纤维胶原亚型(Wess 2005)。纤维的直径和长度因组织和胶原类型而异(Fang et al. 2012)。其原因尚不清楚(Wess 2005)。

一些组织,例如皮肤具有近似而其他如肌腱相同的直径或软骨具有厚和薄的原纤维的双峰分布的纤维。成熟的I型胶原纤维在肌腱是达1厘米的长度,直径约为500 nm。单个纤维胶原的三股螺旋的直径小于1.5纳米和大约300纳米长;胶原分子必须装配以产生高次原纤维结构,被称为原纤维形成的方法,通过C末端前肽的存在防止(Kadler等人1987)。在电子显微照片,原纤具有一个带状的外观,由于定期间隙,其中较少的胶原分子重叠,这发生,因为原纤维在四分之一交错排列对齐(霍奇&Petruska 1963)。胶原微纤维被认为具有一个准六方晶胞,具有原胶原布置成形成超扭曲,右旋微纤维其相互交叉以相邻的微纤维,导致了螺旋形结构的成熟胶原纤维(八音盒等人,2006,福尔摩斯年和2006年Kadler)。

相邻的原胶原的单体彼此相互作用和交联通过赖氨酰氧化共价(八音盒等人,2000,2006年希)。成熟的胶原纤维是由赖氨酰氧化介导的交联稳定。Hydroxylysyl吡啶啉和赖氨酰吡啶啉交联(羟基)赖氨酸和骨和软骨羟残基(爱等,1984)之间形成。Arginoline交联可以形成于软骨(艾尔等人2010);成熟牛关节软骨包含基于肽的产率大致等摩尔量的arginoline和hydroxylysyl吡啶啉的。在皮肤成熟胶原原纤维是由赖氨酰氧化介导的交联histidinohydroxylysinonorleucine稳定(Yamauch等人1987)。由于原纤维胶原蛋白分子的四分之一交错排列,端肽最常与相邻胶原分子在原纤维的三股螺旋,除了在寄存器胶原分子相互作用从另一个胶原分子通过交错4D。原纤维聚集体外可以是单极或双极,由温度和C-蛋白酶水平的影响,这表明在N-和C-前肽在聚集过程的调节中发挥作用(Kadler等人,1996)。在体内,在原纤维表面的胶原分子可以保留它们的N-前肽,这表明这可能限制进一步增大,或者可替换地表示在一个模型中的过渡阶段,由此原纤维通过沉积,裂解和进一步沉积的周期生长在直径(查普曼1989)。

在体内,原纤维经常由多于一种类型的胶原蛋白组成。III型胶原是发现与真皮中的原纤维I型胶原相关联,与周边的胶原蛋白III,提示有调节作用(Fleischmajer等人,1990)。用I型胶原纤维,在那里它可能限制原纤维直径V型胶原蛋白的同事(Birk的等人,1990,White等人,1997)。IX型同伙与窄直径胶原II原纤维软骨(艾尔等人2004 Wu等人,1992,)的表面和角膜。交联点的高度特异性的模式表明,在interfibrillar网络,胶原蛋白IX功能(2005弗兰克韦斯)。XII型和XIV型胶原被本地化带状胶原I原纤维的表面(Nishiyama等人,1994)的附近。某些纤维相关胶原与胶原纤维,在那里他们可以用来限制原纤维融合,从而调节原纤维直径(Gordon和哈恩2010)的表面断续三重螺旋(FACITs)关联。胶原XV,所述multiplexin家族的一个成员,几乎完全与纤维状胶原网络相关联的,在非常靠近基底膜。在人体组织胶原XV看出带状胶原纤维下方链接到基底膜(Amenta等人,2005)。型胶原XIV,SLRPs和盘状结构域受体也调节原纤维形成(Ansorge等人,2009,Kalamajski等人,2010,Flynn等人2010)。

胶原IX被交联,以II型胶原原纤维的表面(艾尔等人1987)。XII型和XIV型胶原在与类型关联发现I(Walchli等人,1994)和II型(瓦特等人。1992年,爱2002)在软骨原纤维。他们被认为是准非共价键通过他们COL1 / NC1域(瓦特等人。1992年,爱2002)。

一些非纤维性胶原形成超分子集合,不同于典型的原纤维。胶原VII形成锚定原纤维,由连接真皮和表皮的反平行二聚体组成(Bruckner-Tuderman, 2009)。在纤维形成过程中,新生的VII型前胶原分子以反平行的方式二聚。然后,c -前肽被骨形态发生蛋白1 (Rattenholl et al. 2002)去除,处理后的反平行二聚体横向聚集。胶原蛋白VIII和X形成六边形网状结构,胶原蛋白VI形成串珠状纤维(Gordon & Hahn 2010, Ricard-Blum et al. 2011)。

文献参考文献
PUBMED ID 标题 杂志
8645190 胶原纤维形成

Kadler,KE福尔摩斯,DF猪手,JA查普曼,JA

Biochem J. 1996年
21182410 胶原的分子和结构映射的原纤维的相互作用

八音盒,JP圣安东尼奥,JDAntipova,O-

连接。组织水库。 2011年
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